Prețuri foarte bune
La toate produsele noastre
Cea mai buna calitate
Testat strict în mod regulat
Livrare rapidă și fiabilă
Întotdeauna cât mai repede posibil
Precis în toate
Mereu facem tot posibilul
Peptide și SARM prezentate
Peptide sunt lanțuri chimice formate prin îmbinarea a 2 până la 50 de molecule de aminoacizi, resturile individuale de aminoacizi din lanțul peptidic fiind conectate între ele printr-un tip amidic de legătură chimică covalentă numită adesea sub formă de legături peptidice. Deși însăși ideea de a lega aminoacizii de un lanț are o vechime de peste 100 de ani, a fost nevoie de alți 50 de ani pentru a găsi o soluție la problemele rezultate. Descoperirea sintezei peptidice a condus la dezvoltarea unei game variate și largi de aplicații în care peptidele sintetice sunt utilizate cu succes astăzi. În oferta noastră veți găsi cel mai bun peptide și proteine de cea mai înaltă calitate posibilă și de puritate maximă. Totul este strict testat, deoarece calitatea maximă și satisfacția clienților sunt cele mai importante pentru noi.
Sinteza peptidelor se realizează cel mai adesea prin condensarea grupării carboxil a unui aminoacid intrat la capătul N-terminal al unui lanț peptidic în creștere. Această sinteză C-la-N este în contrast cu biosinteza naturală a proteinelor, în timpul căreia capătul N-terminal al aminoacidului de intrare este legat de capătul C-terminal al lanțului proteic (N-la-C). Cunoaștem două metode principale de sinteză a peptidelor, care sunt sinteza în fază solidă sau lichidă. În cea mai comună sinteză peptidică în fază solidă, capătul C-terminal este protejat prin atașarea la o rășină solidă, ceea ce simplifică, de asemenea, separarea peptidei de amestecul de reacție. Sinteza peptidelor în faza lichidă sau sinteza în soluție este mai lentă și mai solicitantă, dar are avantajele purificărilor multiple și posibilitatea sintezei convergente, în care peptidele sintetizate pot fi unite pentru a forma altele mai mari.
În plus față de sinteza convențională a peptidelor de bază, avansat modificarea peptidei opțiuni, structuri și proprietăți sunt disponibile astăzi, incluzând modificări precum fosforilarea, sulfonarea, hidroxilarea, palmitoilarea, metilarea, biotinilarea, glicozilarea, ciclizarea sau atașarea la proteinele purtătoare și altele asemenea. Aceste modificări pot modifica sau îmbunătăți semnificativ proprietățile peptidei rezultate.
Conceptul de sinteza peptidelor în fază solidă (SPPS) este de a menține chimia care s-a dovedit a avea succes în soluție, dar de a adăuga o etapă de atașare covalentă care conectează lanțul peptidic rezultat la un purtător polimeric insolubil (rășină). Peptida ancorată este apoi extinsă printr-o serie de cicluri de adăugare. Esența abordării în fază solidă este că reacțiile sunt conduse până la capăt folosind exces de reactivi solubili, care pot fi îndepărtați prin filtrare simplă și spălare fără a pierde pierderile. La finalizarea extinderii lanțului, peptida brută este eliberată din suport. Cu sinteza peptidelor în fază solidă (SPPS), este posibilă sintetizarea peptidelor cu o lungime de până la 50 de aminoacizi. Un mare avantaj este, de asemenea, că această tehnologie permite încorporarea aminoacizilor nenaturali în sinteză și crearea de peptide unice pentru a optimiza proprietățile rezultate dorite și unice.
ECHIPAMENTE populare de laborator
PEPTIDE
Peptide sunt lanțuri formate prin unirea a 2 la 50 de molecule de aminoacizi. Aminoacizii individuali din lanțul peptidic sunt legați între ei prin așa-numitele legături peptidice. Lanțurile de aminoacizi, care constau din mai mult de 50 de molecule de aminoacizi legate, sunt deja numite proteine. Proteinele constau din una sau mai multe polipeptide dispuse într-un mod funcțional biologic. Cu toate acestea, proteinele pot fi, de asemenea, scindate de enzime (alte proteine) pe scurt fragmente de peptide . Termenul polipeptidă se referă la un lanț peptidic mai lung, contiguu și neramificat, care nu specifică exact numărul de aminoacizi din care este fabricat. În schimb, denumirea de oligopeptidă reprezintă o peptidă scurtă formată din 2 până la 20 de aminoacizi.
 |
 |
Peptidele se încadrează în clasele chimice largi de oligomeri și polimeri biologici, alături de acizi nucleici, oligozaharide, polizaharide și altele. În natură, importanța peptidelor este de neînlocuit, deoarece acestea se găsesc în toate organismele vii, unde joacă un rol cheie în toate tipurile de activități biologice. La rândul lor, peptidele proiectate sintetic, produse de laboratoare, sunt adesea utile, de exemplu, în studiile peptidice, în producția de anticorpi și hormoni peptidici (sau analogi ai acestora), sau în proiectarea de noi enzime și medicamente farmaceutice. Datorită proprietăților sale intrinseci excelente, a profilului farmacologic atractiv, a specificității și a toxicității de obicei reduse; ceea ce totul se traduce prin siguranță excelentă, tolerabilitate și eficiență, peptidele reprezintă un excelent punct de plecare pentru dezvoltarea terapeutică nouă.
Peptide și legătură peptidică
Legătură peptidică este un tip amidic de legătură chimică covalentă, care leagă doi alfa-aminoacizi consecutivi din C1 (numărul unu de carbon) al unui alfa-aminoacid și N2 (numărul azotului doi) al unui alt aminoacid. Formarea unei legături peptidice este un tip de reacție de condensare, care consumă energie (în organismele vii, această energie este obținută din ATP). 2 aminoacizi se apropie unul de celălalt, cu fragmentul acid carboxilic al lanțului non-lateral (C1) al unuia care se apropie de fragmentul amino al lanțului non-lateral (N2) al celuilalt. Unul pierde hidrogen și oxigen din grupul său carboxil (COOH), iar celălalt pierde hidrogen din grupul său amino (NH2). Această reacție produce o moleculă de apă (H2O) și doi aminoacizi uniți printr-o legătură peptidică (-CO-NH-).
Aminoacizii care au fost încorporați în peptide sunt denumiți reziduuri de aminoacizi . Toate peptidele cu excepția peptidelor ciclice au un N-terminal (grup amină) și C-terminal (grupare carboxil) la sfârșitul peptidei. Informația care definește ce aminoacizi au format peptida și în ce ordine sunt legați de legătura peptidică se numește secvența de aminoacizi . Fiecare peptidă sau proteina are propria sa secvență unică și mai mult de 100.000 de secvențe diferite de aminoacizi ale diferitelor peptide și proteine sunt în prezent deja cunoscute și înregistrate.
Aminoacizi proteinogeni
Se numesc aminoacizi naturali care se combină în lanțuri peptidice și proteice aminoacizi proteinogeni (sau, de asemenea, marcați ca aminoacizi „standard”). Sunt cunoscuți aproximativ 500 de aminoacizi naturali, dar doar 22 dintre aceștia sunt „proteinogeni”. Dintre acești 22 de aminoacizi proteici, 20 sunt codificați de codul genetic universal; și există un număr mare de combinații posibile ale acestora, care pot forma multe diferite peptide și proteine. 20 aminoacizi proteinogeni, care sunt codificați de codul genetic universal:
|
|
|
|
Codul genetic este setul de reguli utilizate de celulele vii pentru a traduce informațiile codificate în materialul genetic (ADN sau secvențe de ARNm ale tripletelor de nucleotide sau codoni) în peptide și proteine. În traducere , ARN mesager (ARNm) este decodificat în centrul de decodare a ribozomilor pentru a produce un lanț specific de aminoacizi sau polipeptidă. Codul genetic definește modul în care codonii specifică ce aminoacizi vor fi adăugați în timpul sintezei peptide / proteine. Codul genetic este foarte similar între toate organismele.
Funcțiile principale ale peptidelor și proteinelor
Proprietățile chimice și fizice ale unei peptide depind în mod direct de aminoacizii care alcătuiesc structura sa, de secvența în care sunt legați, precum și de forma specifică a peptidei sau de posibilele modificări post-translaționale. Și la fel cum structura și proprietățile rezultate pot varia foarte mult, la fel și efectele și funcțiile lor pot fi foarte diferite. Peptidele sunt sintetizate în toate organismele vii – la om, animale, plante și îndeplinesc multe sarcini importante și funcții de neînlocuit. Cel mai important funcțiile peptidelor în organismele vii includ:
-
- Neuropeptidele servesc neuronii din creier pentru a comunica între ei
- Peptidele neurotrope promovează creșterea, supraviețuirea și diferențierea neuronilor în curs de dezvoltare și maturi
- Hormonii peptidici acționează asupra sistemului endocrin și transmit semnale între celule și glande (ca mesageri biologici)
- Peptidele cardiovasculare sunt secretate de inimă în raport cu presiunile transmurale cardiace
- Peptidele opioide joacă un rol în emoții, sentimente, răspuns la stres sau durere, controlul consumului de alimente etc.
- Peptidele antimicrobiene sunt o parte importantă a apărării imune înnăscute în multe organisme vii
- Peptidele antiinflamatorii au proprietăți antiinflamatorii, în organismele multicelulare formează o parte importantă a sistemului imunitar
- Peptidele gastrointestinale controlează funcțiile organelor digestive
- Peptidele servesc drept componente structurale – sunt elementele constitutive ale proteinelor
- Peptidele, ca enzime și catalizatori biologici, accelerează reacțiile metabolice
- Peptidele pielii sunt utilizate în îngrijirea pielii
- Peptidele de venin se găsesc în veninurile de animale
- Peptidele vegetale reglează creșterea, dezvoltarea și reproducerea plantelor
Peptidele se leagă de receptorii suprafeței celulare
Peptide , ca molecule de semnalizare puternice, mediază în primul rând efectele lor biologice în numeroase procese fiziologice, legându-se selectiv de receptorii lor specifici (țintă) de suprafață (cum ar fi receptorii cuplați la proteina G (GPCR), receptorii legați de enzime, integrinele sau canalele ionice ). Receptorii de suprafață celulară (receptori cu membrană, receptori transmembranari) sunt receptori care sunt încorporați în membrana plasmatică a celulelor. Sunt proteine membranare integrate specializate care permit comunicarea între celulă și spațiul extracelular.
Peptidele (ca molecule extracelulare) prin legarea lor la respectivele receptori de suprafață celulară , activați acești receptori. Acest lucru declanșează semnalizarea celulară, procesul de transducție a semnalului. Transducția semnalului (cunoscută și sub numele de semnalizare celulară) este procesul prin care un semnal chimic sau fizic din exteriorul unei celule este transmis către interiorul său, ca o serie de evenimente moleculare, care duc în cele din urmă la un răspuns celular. Una dintre principalele funcții ale semnalizării celulare este menținerea echilibrului fiziologic normal în organism. Moleculele extracelulare care leagă și activează receptorii de suprafață celulară includ diverse peptide, proteine, hormoni , neurotransmițători, citokine, factori de creștere, molecule de adeziune celulară sau nutrienți; care reacționează cu receptorii de la suprafața celulei pentru a induce schimbări în metabolismul și activitatea unei celule.
Categorii, clase și tipuri de peptide
Peptidele pot fi sortate, clasificate sau clasificate în funcție de mulți factori sau proprietățile lor (cum ar fi structura chimică, funcția lor, locul de acțiune, originea și multe altele), în mai multe categorii și grupuri. Însă tipuri de peptide se poate suprapune adesea, ceea ce înseamnă că o anumită peptidă se poate încadra în mai multe categorii sau poate aparține mai multor tipuri de peptide în același timp. Adesea, peptidele sunt clasificate în funcție de următorii factori și proprietăți:
-
- După lungimea lanțului de aminoacizi; exemple: Tetrapeptida este o peptidă constând din 4 resturi de aminoacizi; o hexa-peptidă este o peptidă constând din 6 resturi de aminoacizi; o oligopeptidă este o peptidă constând din 2 până la 20 de resturi de aminoacizi; o polipeptidă este o peptidă liniară simplă constând din 21 până la 50 de resturi de aminoacizi.
- După structură; exemple: peptidele liniare sunt peptide care au o structură cu o singură secvență liniară de legături peptidice;
peptidele ciclice sunt peptide având o structură cu o secvență circulară de legături peptidice; peptide cu structuri secundare și terțiare (cu aranjamente tridimensionale, unde lanțurile peptidice sunt pliate în spațiu). - După funcție; exemple: hormoni peptidici și peptide endocrine, neuropeptide, peptide neurotrope, peptide cardiovasculare, peptide gastrointestinale, peptide opioide, lipopeptide, peptide antimicrobiene, peptide antiinflamatoare.
- După sursă, origine sau apariție; exemple: peptide naturale în organismele umane, animale sau vegetale, peptide sintetice proiectate și fabricate în laboratoare, peptide ribozomale (asamblate prin ribozomi), peptide nonribozomale (asamblate de enzime), peptide ale pielii (utilizate în îngrijirea pielii).
Peptide care eliberează hormoni de creștere
Una dintre cele mai importante peptide pentru cercetare este peptidele GHR, datorită utilizării lor clinice potențiale în viitor. Peptide care eliberează hormoni de creștere (GHRPs) constituie un grup eterogen de peptide sintetice mici, a căror funcție principală este de a stimula secreția hormonului de creștere (GH) de către celulele hipofizei somatotrope. Aceste peptide declanșează și stimulează producția de hormon de creștere prin imitarea acțiunii hormonului peptidic natural Grelin. Grelina este hormonul endogen de 28 de aminoacizi cu acțiune de eliberare a GH secretată de celulele gastrice cu abilități orexigenice, cardioprotectoare și citoprotectoare pentru o multitudine de populații de celule. Peptidele care eliberează GH nu au de fapt similaritatea secvenței cu Grelina, totuși imită Grelina acționând ca agoniști la receptorul secretagog al hormonului Grelină / Growth (GHSR). Peptidele care eliberează hormoni de creștere se leagă de doi receptori diferiți – GHS-R1a și CD36, prin care aceștia exercită în mod redundant sau independent efecte biologice relevante. Legarea peptidelor care eliberează hormonul de creștere și a mimeticelor de grelină la receptorul GHS-R1a (transcriptul receptorului secretagogului hormonului de creștere) în celulele hipofizare stimulează secreția hormonului de creștere de către glanda pituitară. Peptidele care eliberează hormonul de creștere afectează stimularea GHRH (hormonul de eliberare a hormonului de creștere) și inhibarea Somatostatinei (hormonul inhibitor al hormonului de creștere) prin mai multe căi. Mai exact, membrii Familia secretarului GHRP stimulează producția de hormoni de creștere hipofizară direct de 2 până la 3 ori, se opun sistemului nervos central și inhibării hipofizei de către somatostatină, determină eliberarea nucleului arcuit de GHRH în sângele portal, se sinergizează cu GHRH și induc expresia genei GH pituitară. Receptorul CD36 (Cluster de diferențiere 36) activează căi de prosurvivalitate cum ar fi PI-3K / AKT1, reducând astfel moartea celulară.
|
|
În plus față de aceste caracteristici de bază, cercetările științifice și studiile clinice au găsit și alte efecte farmacologice ale acestor peptide, care ar putea fi utile în tratamentul multor boli și afecțiuni medicale: peptidele care eliberează hormoni de creștere scad speciile reactive de oxigen (ROS), spori apărarea antioxidantă și reduce inflamația. Aceste abilități citoprotectoare au fost dezvăluite în celulele cardiace, neuronale, gastrointestinale și hepatice, reprezentând un spectru cuprinzător de protecție a organelor parenchimatoase. Efectele antifibrotice au fost atribuite unor GHRP prin contracararea citokinelor fibrogene. De asemenea, peptidele care eliberează hormoni de creștere au demonstrat un efect miotropic puternic prin promovarea anaboliei și inhibarea cataboliei. S-a demonstrat că miocardul exprimă receptori GHRP funcționali care par să aibă proprietăți de legare distincte în comparație cu receptorii hipofizari. Expresia crescută a CD36 explică probabil și efectele cardioprotectoare ale peptidelor care eliberează hormoni de creștere. Efectele cardiotrope și citoprotectoare mediate de GHRPs sunt superioare celor arătate de administrarea exogenă de GH și nu sunt împărtășite de hormonul care eliberează GH (GHRH) și că, important, peptidele care eliberează hormonul de creștere își exercită acțiunile farmacologice prin căi independente de GH. Peptidele care eliberează hormoni de creștere prezintă un profil larg de siguranță în medii preclinice și clinice. Dovezile de la începutul anilor 1980 au arătat proprietățile farmacoprotectoare cardioprotectoare și citoprotectoare neașteptate ale peptidelor care eliberează hormoni de creștere. Cu toate acestea, în ciuda cercetărilor farmacologice de bază intense, alternativele pentru prevenirea decesului celulelor și țesuturilor înainte de insultele letale au rămas ca nișă goală în armamentarul clinic. Peptidele care eliberează hormoni de creștere sunt foarte pline de speranță pentru multiple utilizări farmacologice, mai ales ca candidat care atenuează deteriorarea reperfuziei miocardice și această familie de „vindecare” peptidele așteaptă cercetări științifice suplimentare și un loc într-o nișă clinică.