Zeer goede prijzen
Op al onze producten
Best mogelijke kwaliteit
Regelmatig streng getest
Snelle betrouwbare levering
Altijd zo snel mogelijk
Precies in alles
We doen altijd ons best ...
Aanbevolen peptiden en SARM's
Peptiden zijn chemische ketens die worden gevormd door het samenvoegen van 2 tot 50 aminozuurmoleculen, waarbij de individuele aminozuurresiduen in de peptideketen met elkaar zijn verbonden door een covalente chemische binding van het amidetype die vaak peptidebindingen worden genoemd. Hoewel het idee om aminozuren aan een ketting te koppelen meer dan 100 jaar oud is, duurde het nog eens 50 jaar om een oplossing te vinden voor de resulterende problemen. De ontdekking van peptidesynthese heeft geleid tot de ontwikkeling van een divers en breed scala aan toepassingen waarin synthetische peptiden tegenwoordig met succes worden gebruikt. In ons aanbod vindt u het beste peptiden en eiwitten van de hoogst mogelijke kwaliteit en maximale zuiverheid. Alles wordt streng getest, want maximale kwaliteit en klanttevredenheid staan bij ons voorop.
Peptidesynthese wordt meestal uitgevoerd door de carboxylgroep van een inkomend aminozuur te condenseren aan de N-terminus van een groeiende peptideketen. Deze C-naar-N-synthese staat in contrast met de natuurlijke eiwitbiosynthese, waarbij de N-terminus van het binnenkomende aminozuur is gekoppeld aan de C-terminus van de eiwitketen (N-naar-C). We kennen twee hoofdmethoden voor peptidesynthese, namelijk vaste of vloeistoffase-synthese. Bij de meest voorkomende peptidesynthese in de vaste fase wordt de C-terminus beschermd door bevestiging aan een vaste hars, wat ook de scheiding van het peptide uit het reactiemengsel vereenvoudigt. Synthese van peptiden in de vloeistoffase of synthese in oplossing is langzamer en veeleisender, maar heeft de voordelen van meervoudige zuiveringen en de mogelijkheid van convergente synthese, waarbij de gesynthetiseerde peptiden kunnen worden samengevoegd om grotere te vormen.
Naast conventionele basispeptidesynthese, geavanceerd peptidemodificatie opties, structuren en eigenschappen zijn vandaag beschikbaar, waaronder modificaties zoals fosforylering, sulfonering, hydroxylering, palmitoylering, methylering, biotinylering, glycosylering, cyclisatie of aanhechting aan dragereiwitten en dergelijke. Deze modificaties kunnen de eigenschappen van het resulterende peptide aanzienlijk veranderen of verbeteren.
Het concept van vaste fase peptidesynthese (SPPS) is om de chemie te behouden die succesvol is gebleken in oplossing, maar om een covalente hechtingsstap toe te voegen die de resulterende peptideketen verbindt met een onoplosbare polymere drager (hars). Het verankerde peptide wordt vervolgens verlengd met een reeks toevoegingscycli. De essentie van de vaste-fasebenadering is dat de reacties tot het einde worden geleid met behulp van een overmaat aan oplosbare reagentia, die kunnen worden verwijderd door eenvoudige filtratie en wassen zonder verlies van hantering. Na voltooiing van de ketenverlenging wordt het ruwe peptide van de drager afgegeven. Met vaste fase peptidesynthese (SPPS) is het mogelijk om peptiden te synthetiseren met een lengte tot 50 aminozuren. Een groot voordeel is ook dat deze technologie het mogelijk maakt om niet-natuurlijke aminozuren in de synthese op te nemen en unieke peptiden te creëren om de gewenste en unieke resulterende eigenschappen te optimaliseren.
populaire LABORATORIUMAPPARATUUR
Peptiden
Peptiden zijn ketens die gevormd worden door 2 tot 50 aminozuurmoleculen te verbinden. De individuele aminozuren in de peptideketen zijn met elkaar verbonden door zogenaamde peptidebindingen. Aminozuurketens, die bestaan uit meer dan 50 aan elkaar gekoppelde aminozuurmoleculen, worden al eiwitten genoemd. Eiwitten bestaan uit een of meer polypeptiden die biologisch functioneel zijn gerangschikt. Eiwitten kunnen echter ook door enzymen (andere eiwitten) worden gekliefd peptidefragmenten . De voorwaarde polypeptide verwijst naar een langere, aaneengesloten en onvertakte peptideketen die niet precies het aantal aminozuren specificeert waaruit het is gemaakt. Daarentegen vertegenwoordigt de aanduiding oligopeptide een kort peptide bestaande uit 2 tot 20 aminozuren.
 |
 |
P.eptiden vallen onder de brede chemische klassen van biologische oligomeren en polymeren, naast nucleïnezuren, oligosachariden, polysachariden en andere. In de natuur is het belang van peptiden onvervangbaar, omdat ze in alle levende organismen voorkomen, waar ze een sleutelrol spelen in alle soorten biologische activiteiten. Synthetisch ontworpen peptiden die door laboratoria worden geproduceerd, zijn op hun beurt vaak nuttig, bijvoorbeeld bij peptidestudies, bij de productie van antilichamen en peptide hormonen (of analogen daarvan), of bij het ontwerpen van nieuwe enzymen en farmaceutische geneesmiddelen. Vanwege zijn uitstekende intrinsieke eigenschappen, aantrekkelijk farmacologisch profiel, specificiteit en gewoonlijk lage toxiciteit; wat zich allemaal vertaalt in uitstekende veiligheid, verdraagbaarheid en efficiëntie, peptiden vormen een uitstekend startpunt voor de ontwikkeling van nieuwe therapieën.
Peptiden en peptidebinding
Peptidebinding is een covalente chemische binding van het amidetype, die twee opeenvolgende alfa-aminozuren van C1 (koolstof nummer één) van één alfa-aminozuur en N2 (stikstof nummer twee) van een ander aminozuur verbindt. De vorming van een peptidebinding is een soort condensatiereactie, die energie verbruikt (in levende organismen wordt deze energie verkregen uit ATP). 2 aminozuren naderen elkaar, waarbij de niet-zijketen (C1) carbonzuurgroep van de ene dichtbij de niet-zijketen (N2) aminogroep van de andere komt. De een verliest waterstof en zuurstof uit zijn carboxylgroep (COOH) en de ander verliest waterstof uit zijn aminogroep (NH2). Deze reactie produceert een molecuul water (H2O) en twee aminozuren verbonden door een peptidebinding (-CO-NH-).
Aminozuren die in peptiden zijn opgenomen, worden aminozuurresiduen genoemd . Alle peptiden behalve cyclische peptiden hebben een N-terminal (aminegroep) en C-aansluiting (carboxylgroep) residu aan het einde van het peptide. De informatie die bepaalt welke aminozuren het peptide hebben gevormd en in welke volgorde ze zijn verbonden door de peptidebinding, wordt de aminozuursequentie . Elk peptide of proteïne heeft zijn eigen en unieke sequentie, en meer dan 100.000 verschillende aminozuursequenties van verschillende peptiden en proteïnen zijn momenteel al bekend en geregistreerd.
Proteïnogene aminozuren
Natuurlijke aminozuren die worden gecombineerd tot peptide- en eiwitketens, worden genoemd proteïnogene aminozuren (of ook gemarkeerd als “standaard” aminozuren). Er zijn ongeveer 500 natuurlijk voorkomende aminozuren bekend, maar slechts 22 daarvan zijn “proteïnogeen”. Van deze 22 eiwitaminozuren worden er 20 gecodeerd door de universele genetische code; en er is een groot aantal van hun mogelijke combinaties, die er veel kunnen vormen verschillende peptiden en eiwitten. 20 proteïnogene aminozuren, die worden gecodeerd door de universele genetische code:
|
|
|
|
De genetische code is de reeks regels die door levende cellen worden gebruikt om informatie die is gecodeerd in genetisch materiaal (DNA- of mRNA-sequenties van nucleotide-tripletten of codons) te vertalen in peptiden en eiwitten. In vertaling wordt boodschapper-RNA (mRNA) gedecodeerd in het ribosoom-decoderingscentrum om een specifieke aminozuurketen of polypeptide te produceren. De genetische code definieert hoe codons specificeren welk aminozuur als volgende wordt toegevoegd tijdens de peptide / eiwitsynthese. De genetische code is bij alle organismen sterk vergelijkbaar.
Hoofdfuncties van peptiden en eiwitten
De chemische en fysische eigenschappen van een peptide zijn rechtstreeks afhankelijk van de aminozuren waaruit de structuur bestaat, de volgorde waarin ze zijn verbonden, evenals de specifieke vorm van het peptide of mogelijke posttranslationele modificaties. En net zoals hun structuur en resulterende eigenschappen enorm kunnen variëren, zo kunnen hun effecten en functies ook heel verschillend zijn. Peptiden worden in alle levende organismen gesynthetiseerd – in mensen, dieren, planten, en vervullen veel belangrijke taken en onvervangbare functies. Het belangrijkste functies van peptiden in levende organismen zijn onder meer:
-
- Neuropeptiden dienen neuronen in de hersenen om met elkaar te communiceren
- Neurotrope peptiden bevorderen de groei, overleving en differentiatie van ontwikkelende en volwassen neuronen
- Peptidehormonen werken in op het endocriene systeem en verzenden signalen tussen cellen en klieren (als biologische boodschappers)
- Cardiovasculaire peptiden worden door het hart uitgescheiden in verhouding tot cardiale transmurale druk
- Opioïde peptiden spelen een rol bij emoties, gevoelens, reactie op stress of pijn, controle van voedselinname, enz.
- Antimicrobiële peptiden zijn een belangrijk onderdeel van de aangeboren immuunafweer in veel levende organismen
- Ontstekingsremmende peptiden hebben ontstekingsremmende eigenschappen, in meercellige organismen vormen ze een belangrijk onderdeel van het immuunsysteem
- Gastro-intestinale peptiden regelen de functies van de spijsverteringsorganen
- Peptiden dienen als structurele componenten – het zijn de bouwstenen van eiwitten
- Peptiden, als enzymen en biologische katalysatoren, versnellen metabolische reacties
- Huidpeptiden worden gebruikt bij huidverzorging
- Gifpeptiden worden aangetroffen in dierlijk gif
- Plantenpeptiden reguleren de groei, ontwikkeling en voortplanting van planten
Peptiden binden aan receptoren op het celoppervlak
Peptiden , als krachtige signaalmoleculen, mediëren voornamelijk hun biologische effecten in talrijke fysiologische processen, door selectief te binden aan hun specifieke (doel) celoppervlakreceptoren (zoals G-proteïne-gekoppelde receptoren (GPCR’s), enzymgekoppelde receptoren, integrinen of ionenkanalen ). Receptoren op het celoppervlak (membraanreceptoren, transmembraanreceptoren) zijn receptoren die zijn ingebed in het plasmamembraan van cellen. Het zijn gespecialiseerde integrale membraaneiwitten die communicatie tussen de cel en de extracellulaire ruimte mogelijk maken.
Peptiden (als extracellulaire moleculen) door te binden aan hun respectieve celoppervlak receptoren , activeer deze receptoren. Dit triggert celsignalering, het proces van signaaltransductie. Signaaltransductie (ook bekend als celsignalering) is het proces waarbij chemische of fysische signalen van de buitenkant van een cel als een reeks moleculaire gebeurtenissen naar het binnenste worden overgebracht, die uiteindelijk tot een cellulaire reactie leiden. Een van de belangrijkste functies van celsignalering is het handhaven van een normaal fysiologisch evenwicht in het lichaam. De extracellulaire moleculen die celoppervlakreceptoren binden en activeren, omvatten verschillende peptiden, eiwitten, hormonen neurotransmitters, cytokinen, groeifactoren, celadhesiemoleculen of voedingsstoffen; die reageren met receptoren op het celoppervlak om veranderingen in het metabolisme en de activiteit van een cel te induceren.
Categorieën, klassen en soorten peptiden
Peptiden kunnen worden gesorteerd, geclassificeerd of gecategoriseerd op basis van vele factoren of hun eigenschappen (zoals chemische structuur, hun functie, plaats van actie, oorsprong en meer), in vele categorieën en groepen. echter, de soorten peptiden kunnen elkaar vaak overlappen, wat betekent dat een bepaald peptide in verschillende categorieën kan vallen of tegelijkertijd tot verschillende soorten peptiden kan behoren. Vaak worden peptiden gecategoriseerd op basis van de volgende factoren en eigenschappen:
-
- Op aminozuurketenlengte; voorbeelden: Tetrapeptide is een peptide dat bestaat uit 4 aminozuurresiduen; een hexa-peptide is een peptide dat bestaat uit 6 aminozuurresiduen; een oligopeptide is een peptide dat bestaat uit 2 tot 20 aminozuurresiduen; een polypeptide is een eenvoudig lineair peptide dat bestaat uit 21 tot 50 aminozuurresiduen.
- Door structuur; voorbeelden: Lineaire peptiden zijn peptiden die een structuur hebben met een enkele lineaire sequentie van peptidebindingen;
cyclische peptiden zijn peptiden met een structuur met een cirkelvormige sequentie van peptidebindingen; peptiden met secundaire en tertiaire structuren (met driedimensionale arrangementen, waarbij peptideketens in de ruimte zijn gevouwen). - Op functie; voorbeelden: peptidehormonen en endocriene peptiden, neuropeptiden, neurotrope peptiden, cardiovasculaire peptiden, gastro-intestinale peptiden, opioïde peptiden, lipopeptiden, antimicrobiële peptiden, ontstekingsremmende peptiden.
- Op bron, oorsprong of voorkomen; voorbeelden: natuurlijk voorkomende peptiden in menselijke, dierlijke of plantaardige organismen, synthetisch ontworpen en vervaardigde peptiden in laboratoria, ribosomale peptiden (verzameld door ribosomen), niet-ribosomale peptiden (samengesteld door enzymen), huidpeptiden (gebruikt bij huidverzorging).
Peptiden die groeihormoon afgeven
Een van de belangrijkste peptiden voor onderzoek zijn GHR-peptiden, vanwege hun potentiële klinische gebruik in de toekomst. Peptiden die groeihormoon afgeven (GHRP’s) vormen een heterogene groep van kleine synthetische peptiden, waarvan de primaire functie is de secretie van groeihormoon (GH) door somatotrope hypofysecellen te stimuleren. Deze peptiden triggeren en stimuleren de productie van groeihormoon door de werking van het natuurlijke peptidehormoon Ghreline na te bootsen. Ghreline is het endogene hormoon van 28 aminozuren met GH-afgevende werking dat wordt uitgescheiden door maagcellen met orexigene, cardioprotectieve en cytoprotectieve vermogens voor een groot aantal celpopulaties. GH-afgevende peptiden hebben eigenlijk geen sequentie-overeenkomst met Ghreline, maar bootsen Ghreline na door als agonisten op de Ghrelin / Groeihormoonsecretagoogreceptor (GHSR) te werken. Peptiden die groeihormoon afgeven, binden aan twee verschillende receptoren – GHS-R1a en CD36, waardoor ze redundant of onafhankelijk relevante biologische effecten uitoefenen. De binding van groeihormoon-afgevende peptiden en Ghreline-mimetica aan receptor GHS-R1a (Groeihormoonsecretagoogreceptortranscript 1a) in hypofysecellen stimuleert de afscheiding van groeihormoon door de hypofyse. Peptiden die groeihormoon afgeven, beïnvloeden de stimulatie van GHRH (groeihormoonafgevend hormoon) en remming van somatostatine (groeihormoonremmend hormoon) via verschillende routes. In het bijzonder leden van de GHRP secretagoogfamilie de productie van hypofyse-groeihormoon direct 2- tot 3-voudig stimuleren, de remming van het centrale zenuwstelsel en de hypofyse door somatostatine tegengaan, een boogvormige nucleus-afgifte van GHRH in portaalbloed opwekken, synergiseren met GHRH en hypofyse-GH-genexpressie induceren. Receptor CD36 (Cluster van differentiatie 36) activeert prosurvival-routes zoals PI-3K / AKT1, waardoor celdood wordt verminderd.
|
|
Naast deze basiskenmerken hebben wetenschappelijk onderzoek en klinische proeven ook andere farmacologische effecten van deze peptiden gevonden, die nuttig zouden kunnen zijn bij de behandeling van vele ziekten en medische aandoeningen: peptiden die groeihormoon afgeven verminderen de overloop van reactieve zuurstofsoorten (ROS), verbeter de antioxidantafweer en verminder ontstekingen. Deze cytoprotectieve vermogens zijn onthuld in hart-, neuronale, gastro-intestinale en levercellen en vertegenwoordigen een uitgebreid spectrum van bescherming van parenchymale organen. Antifibrotische effecten zijn toegeschreven aan enkele van de GHRP’s door fibrogene cytokinen tegen te gaan. Groeihormoon-afgevende peptiden hebben ook een krachtig myotroop effect getoond door anabolie te bevorderen en katabolie te remmen. Van het myocardium is aangetoond dat het functionele GHRP-receptoren tot expressie brengt die verschillende bindingseigenschappen lijken te hebben in vergelijking met de hypofyse-receptoren. Verhoogde CD36-expressie verklaart waarschijnlijk ook de cardioprotectieve effecten van groeihormoon-afgevende peptiden. Door GHRP’s gemedieerde cardiotrope en cytoprotectieve effecten zijn superieur aan die welke worden aangetoond door de exogene toediening van GH en worden niet gedeeld door GH-releasing hormone (GHRH) en dat, belangrijker nog, groeihormoon-afgevende peptiden hun farmacologische werking uitoefenen via GH-onafhankelijke routes. Peptiden die groeihormoon afgeven, vertonen een breed veiligheidsprofiel in preklinische en klinische omgevingen. Bewijsmateriaal sinds het begin van de jaren tachtig heeft de onverwachte farmacologische cardioprotectieve en cytoprotectieve eigenschappen van groeihormoon-afgevende peptiden aangetoond. Ondanks intensief fundamenteel farmacologisch onderzoek zijn alternatieven om het afsterven van cellen en weefsels te voorkomen vóór dodelijke beledigingen echter een lege niche in het klinische armamentarium gebleven. Groeihormoon-afgevende peptiden zijn zeer hoopvol voor meerdere farmacologische toepassingen, vooral als een myocardiale reperfusieschade-afzwakkende kandidaat, en deze familie van “genezing” peptiden wacht op verder wetenschappelijk onderzoek en een plek in een klinische niche.