Nagyon jó árak
Minden termékünkön
A lehető legjobb minőség
Rendszeresen szigorúan tesztelt
Gyors, megbízható szállítás
Mindig a lehető leggyorsabban
Mindenben pontos
Mindig mindent megteszünk
Kiemelt peptidek és SARM-ek
Peptidek kémiai láncok, amelyek 2-50 aminosavmolekula összekapcsolásával jönnek létre, a peptidláncban lévő egyes aminosavmaradékok egy amid típusú kovalens kémiai kötéssel kapcsolódnak egymáshoz, amelyeket gyakran peptidkötéseknek neveznek. Bár az aminosavak láncra kapcsolásának ötlete már több mint 100 éves, további 50 év kellett ahhoz, hogy megoldást találjanak az ebből eredő problémákra. A peptidszintézis felfedezése változatos és széles körű alkalmazás kifejlesztéséhez vezetett, amelyben a szintetikus peptideket napjainkban sikeresen alkalmazzák. Ajánlatunkban megtalálja a legjobbat peptidek és fehérjék a lehető legjobb minőségű és maximális tisztaságú. Mindezt szigorúan teszteltük, mert számunkra a maximális minőség és az ügyfelek elégedettsége a legfontosabb.
Peptidszintézis leggyakrabban egy bejövő aminosav karboxilcsoportjának kondenzálásával hajtják végre a növekvő peptidlánc N-terminálisához. Ez a C-N szintézis ellentétben áll a természetes fehérje bioszintézissel, amelynek során a bejövő aminosav N-terminálisa kapcsolódik a fehérje lánc C-terminálisához (N-C-C). A peptidszintézis két fő módszeréről ismerünk, amelyek szilárd vagy folyékony fázisú szintézisek. A leggyakoribb szilárd fázisú peptidszintézis során a C-terminust szilárd gyantához való kapcsolódás védi, ami szintén egyszerűbbé teszi a peptid elválasztását a reakcióelegyből. A folyékony fázisban lévő peptidek vagy az oldatban történő szintézis lassabb és igényesebb, de előnye a többszörös tisztítás és a konvergens szintézis lehetősége, amelyben a szintetizált peptidek összekapcsolódva nagyobbakat képezhetnek.
A hagyományos bázikus peptidszintézis mellett előrehaladott peptid módosítása lehetőségek, szerkezetek és tulajdonságok állnak ma rendelkezésre, beleértve a módosításokat, például a foszforilezést, a szulfonálást, a hidroxilezést, a palmitoilezést, a metilezést, a biotinilezést, a glikozilezést, a ciklizációt vagy a hordozófehérjékhez való kötődést és hasonlókat. Ezek a módosítások jelentősen megváltoztathatják vagy javíthatják a kapott peptid tulajdonságait.
A koncepció szilárd fázisú peptidszintézis (SPPS) célja az oldatban sikeresnek bizonyult kémia fenntartása, de egy olyan kovalens kötési lépés hozzáadása, amely összekapcsolja a kapott peptidláncot egy oldhatatlan polimer hordozóval (gyanta). A lehorgonyzott peptidet ezután az addíciós ciklusok sorozatával meghosszabbítják. A szilárd fázisú megközelítés lényege, hogy a reakciókat a felesleges oldható reagensek felhasználásával hajtják a végéig, amelyek egyszerű szűréssel és mosással eltávolíthatók veszteségek kezelése nélkül. A lánc meghosszabbításának befejezése után a nyers peptid felszabadul a hordozóból. Szilárd fázisú peptidszintézissel (SPPS) lehetőség van akár 50 aminosav hosszúságú peptidek szintetizálására. Nagy előny az is, hogy ez a technológia lehetővé teszi a természetellenes aminosavak beépítését a szintézisbe és egyedi peptidek létrehozását a kívánt és egyedi eredő tulajdonságok optimalizálása érdekében.
népszerű LABORATÓRIUMI FELSZERELÉSEK
PEPTIDEK
Peptidek 2-50 aminosavmolekula összekapcsolásával képződött láncok. A peptidlánc egyes aminosavai úgynevezett peptidkötésekkel kapcsolódnak egymáshoz. Az aminosavláncokat, amelyek több mint 50 kapcsolt aminosavmolekulából állnak, már fehérjéknek nevezzük. A fehérjék egy vagy több biológiailag funkcionális módon elrendezett polipeptidből állnak. A fehérjéket azonban enzimek (más fehérjék) is rövidre hasíthatják peptid fragmensek . A kifejezés polipeptid egy hosszabb, összefüggő és el nem ágazó peptidláncra utal, amely nem határozza meg pontosan az aminosavak számát, amelyekből előállítják. Ezzel szemben az oligopeptid megnevezés rövid, 2-20 aminosavból álló peptidet jelent.
 |
 |
PAz eptidek a biológiai oligomerek és polimerek széles kémiai osztályába tartoznak, a nukleinsavak, oligoszacharidok, poliszacharidok és mások mellett. A természetben a peptidek jelentősége pótolhatatlan, mert minden élő szervezetben megtalálhatók, ahol kulcsfontosságú szerepet játszanak a biológiai tevékenységek minden típusában. A laboratóriumok által előállított szintetikusan megtervezett peptidek viszont gyakran hasznosak, például peptid vizsgálatokban, antitestek és peptid hormonok (vagy ezek analógjai), vagy új enzimek és gyógyszerek tervezésében. Kiváló belső tulajdonságai, vonzó farmakológiai profilja, specifitása és általában alacsony toxicitása miatt; ami mind kiváló biztonságot, tolerálhatóságot és hatékonyságot jelent, a peptidek kiváló kiindulópontot jelentenek az új terápiás gyógyszerek fejlesztéséhez.
Peptidek és peptidkötés
Peptidkötés A kovalens kémiai kötés egy amid típusú, amely két egymást követő alfa-aminosavat köt össze az egyik alfa-aminosav C1-től (első szénatom) és egy másik aminosav N2-jétől (második nitrogén). A peptidkötés kialakulása egyfajta kondenzációs reakció, amely energiát fogyaszt (élő organizmusokban ezt az energiát ATP-ből nyerik). 2 aminosav közelít egymáshoz, az egyik nem oldalláncú (C1) karbonsav-része a másik nem oldalláncú (N2) aminosavához közel kerül. Az egyik elveszíti a hidrogénatomot és az oxigént a karboxilcsoportjából (COOH), a másik pedig a hidrogénatomot az aminocsoportjából (NH2). Ez a reakció egy vízmolekulát (H2O) és két aminosavat hoz létre, amelyek peptidkötéssel (-CO-NH-) vannak összekapcsolva.
A peptidekbe beépített aminosavakat aminosavmaradékoknak nevezzük. A ciklikus peptidek kivételével minden peptidnek van egy N-terminál (amincsoport) és C-terminál (karboxilcsoport) maradék a peptid végén. Azokat az információkat, amelyek meghatározzák, hogy mely aminosavak képezték a peptidet, és milyen sorrendben kapcsolódnak a peptidkötéshez, a aminosav szekvencia . Minden egyes peptid vagy a fehérje saját és egyedi szekvenciával rendelkezik, és jelenleg több mint 100 000 különböző aminosav-szekvencia ismert és rögzített különböző peptideket és fehérjéket.
Proteinogén aminosavak
A természetes aminosavakat, amelyek peptid- és proteinláncokká egyesülnek, ún proteinogén aminosavak (vagy “standard” aminosavakként is megjelölve). Körülbelül 500 természetben előforduló aminosav ismert, de ezek közül csak 22 “proteinogén”. E 22 fehérje aminosav közül 20-at az univerzális genetikai kód kódol; és számos lehetséges kombinációja létezik, amelyek sokakat képezhetnek különböző peptidek és fehérjék. 20 proteinogén aminosav, amelyeket az univerzális genetikai kód kódol:
|
|
|
|
A genetikai kód az élő sejtek által használt szabályrendszer, amely a genetikai anyagban kódolt információt (nukleotid tripletek vagy kodonok DNS- vagy mRNS-szekvenciái vagy kodonjai) peptidekké és fehérjékké alakítja át. Ban ben fordítás , a messenger RNS-t (mRNS) a riboszóma dekódoló központjában dekódoljuk, hogy egy specifikus aminosavláncot vagy polipeptidet állítsunk elő. A genetikai kód meghatározza, hogy a kodonok hogyan határozzák meg, melyik aminosavat adják hozzá legközelebb a peptid / fehérje szintézis során. A genetikai kód minden organizmusban nagyon hasonló.
A peptidek és fehérjék fő funkciói
A peptid kémiai és fizikai tulajdonságai közvetlenül függenek a szerkezetét alkotó aminosavaktól, a szekvenciától, amelyben kapcsolódnak, valamint a peptid sajátos alakjától vagy a lehetséges transzláció utáni módosításoktól. És ahogy szerkezetük és ebből fakadó tulajdonságaik nagyban változhatnak, úgy hatásuk és funkcióik is nagyon eltérőek lehetnek. A peptidek minden élő szervezetben szintetizálódnak – emberekben, állatokban, növényekben, és számos fontos feladatot és pótolhatatlan funkciót látnak el. A legfontosabb a peptidek funkciói az élő organizmusokban:
-
- A neuropeptidek az agy neuronjainak kommunikációjára szolgálnak
- A neurotrop peptidek elősegítik a fejlődő és érett neuronok növekedését, túlélését és differenciálódását
- A peptid hormonok az endokrin rendszerre hatnak, és jeleket továbbítanak a sejtek és a mirigyek között (biológiai hírvivőként).
- A szív- és érrendszeri peptideket a szív választja ki a szív transzmurális nyomásaihoz viszonyítva
- Az opioid peptidek szerepet játszanak az érzelmekben, az érzésekben, a stresszre vagy a fájdalomra adott válaszban, az ételbevitel ellenőrzésében stb.
- Az antimikrobiális peptidek számos élő organizmusban fontos szerepet játszanak a veleszületett immunvédelemben
- A gyulladáscsökkentő peptidek gyulladáscsökkentő tulajdonságokkal rendelkeznek, a többsejtű organizmusokban az immunrendszer fontos részét képezik
- Az emésztőrendszeri peptidek szabályozzák az emésztőszervek működését
- A peptidek strukturális komponensként szolgálnak – ezek a fehérjék építőkövei
- A peptidek, mint enzimek és biológiai katalizátorok, felgyorsítják az anyagcsere-reakciókat
- A bőrpeptideket a bőrápolásban használják
- A méregpeptidek az állati mérgekben találhatók
- A növényi peptidek szabályozzák a növények növekedését, fejlődését és szaporodását
A peptidek kötődnek a sejtfelszíni receptorokhoz
Peptidek , mint erős jelzőmolekulák, elsősorban fiziológiai folyamatokban közvetítik biológiai hatásukat, szelektíven kötődve specifikus (cél) sejtfelszíni receptoraikhoz (például G-fehérjéhez kapcsolt receptorokhoz (GPCR), enzimhez kapcsolt receptorokhoz, integrinekhez vagy ioncsatornákhoz). ). A sejtfelszíni receptorok (membránreceptorok, transzmembrán receptorok) olyan receptorok, amelyek a sejtek plazmamembránjába ágyazódnak. Speciális integrált membránfehérjék, amelyek lehetővé teszik a sejt és az extracelluláris tér közötti kommunikációt.
A peptidek (extracelluláris molekulákként) azáltal, hogy kötődnek a megfelelőekhez sejtfelszíni receptorok , aktiválja ezeket a receptorokat. Ez elindítja a sejtjelzést, a jelátvitel folyamatát. A szignáltranszdukció (más néven sejtjelzés) az a folyamat, amelynek során a sejt külsejéről érkező kémiai vagy fizikai jeleket továbbítják a belsejébe, molekuláris események sorozataként, amelyek végül sejtválaszhoz vezetnek. A sejtszignalizáció egyik fő feladata a normális fiziológiai egyensúly fenntartása a testen belül. A sejtfelszíni receptorokat megkötő és aktiváló extracelluláris molekulák különféle peptidek, fehérjék, hormonok , neurotranszmitterek, citokinek, növekedési faktorok, sejtadhéziós molekulák vagy tápanyagok; amelyek a sejtfelszíni receptorokkal reagálva megváltoztatják a sejt anyagcseréjét és aktivitását.
A peptidek kategóriái, osztályai és típusai
A peptideket sok tényező vagy tulajdonság (például kémiai szerkezet, funkció, cselekvési hely, eredet és egyebek) szerint lehet osztályozni, kategóriákba és csoportokba sorolni. Azonban a típusú peptidek gyakran átfedheti egymást, ami azt jelenti, hogy egy adott peptid egyszerre több kategóriába eshet, vagy több peptidtípushoz is tartozhat. Gyakran a peptideket a következő tényezők és tulajdonságok szerint osztályozzák:
-
- Aminosavlánc hossza szerint; példák: A tetrapeptid egy 4 aminosavmaradékból álló peptid; a hexa-peptid egy 6 aminosavból álló peptid; egy oligopeptid egy 2-20 aminosavból álló peptid; a polipeptid egy egyszerű lineáris peptid, amely 21-50 aminosavmaradékot tartalmaz.
- Szerkezet szerint; példák: A lineáris peptidek olyan peptidek, amelyek szerkezete egyetlen lineáris peptidkötések szekvenciájával rendelkezik;
a ciklikus peptidek olyan peptidek, amelyek szerkezete peptidkötések kör alakú szekvenciájával rendelkezik; szekunder és tercier struktúrájú peptidek (háromdimenziós elrendezéssel, ahol a peptidláncok az űrben összecsukódnak). - Funkció szerint; példák: Peptid hormonok és endokrin peptidek, neuropeptidek, neurotropikus peptidek, kardiovaszkuláris peptidek, gyomor-bélrendszeri peptidek, opioid peptidek, lipopeptidek, antimikrobiális peptidek, gyulladáscsökkentő peptidek.
- Forrás, eredet vagy előfordulás szerint; példák: Természetesen előforduló peptidek emberi, állati vagy növényi organizmusokban, szintetikusan megtervezett és gyártott peptidek laboratóriumokban, riboszomális peptidek (riboszómákkal összeállítva), nonriboszomális peptidek (enzimekkel összeállítva), bőrpeptidek (bőrápolásban használják).
Növekedési hormont felszabadító peptidek
A kutatás egyik legfontosabb peptidje a GHR peptid, a jövőben potenciális klinikai felhasználásuk miatt. Növekedési hormont felszabadító peptidek (GHRP-k) a kis szintetikus peptidek heterogén csoportját alkotják, amelyek elsődleges feladata a növekedési hormon (GH) szekréciójának stimulálása a szomatotrop hipofízis sejtjein keresztül. Ezek a peptidek kiváltják és stimulálják a növekedési hormon termelését azáltal, hogy utánozzák a Ghrelin természetes peptid hormon hatását. Ghrelin a 28 aminosav endogén hormon GH-felszabadító hatással, amelyet a gyomorsejtek szekretálnak, orexigén, kardioprotektív és citoprotektív képességekkel, számtalan sejtpopuláció számára. A GH-kibocsátó peptidek valójában nem hasonlítanak a szekvenciára a Ghrelinhez, azonban utánozzák a Ghrelint, mivel agonistaként hatnak a Ghrelin / Growth hormon szekretagóg receptoron (GHSR). A növekedési hormont felszabadító peptidek két különböző receptorhoz kötődnek – a GHS-R1a és a CD36-hoz, amelyeken keresztül redundánsan vagy egymástól függetlenül fejtik ki a releváns biológiai hatásokat. A növekedési hormont felszabadító peptidek és a Ghrelin utánzó szerek kötődése az agyalapi mirigy sejtjeiben a GHS-R1a receptorhoz (növekedési hormon szekretagóg receptor transzkriptum 1a) stimulálja a növekedési hormon szekrécióját az agyalapi mirigy által. A növekedési hormont felszabadító peptidek számos úton befolyásolják a GHRH (növekedési hormont felszabadító hormon) stimulációt és a szomatosztatin (növekedési hormont gátló hormon) gátlást. Konkrétan a GHRP titkárcsalád stimulálja az agyalapi mirigy növekedési hormontermelését közvetlenül 2-3-szorosával, ellenzi a központi idegrendszert és az agyalapi mirigy szomatosztatin általi gátlását, kiváltja a GHRH íves sejtmag felszabadulását a portális vérbe, szinergizál a GHRH-val és indukálja az agyalapi mirigy GH-génexpresszióját. A CD36 receptor (36. differenciálási klaszter) aktiválja a prosurvivalis utakat, például a PI-3K / AKT1-t, ezáltal csökkentve a sejthalált.
|
|
Ezen alapvető jellemzők mellett a tudományos kutatások és a klinikai vizsgálatok ezen peptidek egyéb farmakológiai hatásait is megtalálták, amelyek számos betegség és egészségi állapot kezelésében hasznosak lehetnek: A növekedési hormont felszabadító peptidek csökkentik a reaktív oxigénfajok (ROS) átterjedését, fokozza az antioxidáns védekezést és csökkenti a gyulladást. Ezeket a citoprotektív képességeket feltárták a szív-, ideg-, gasztrointesztinális és májsejtekben, amelyek a parenchymás szervek védelmének átfogó spektrumát jelentik. Antifibrotikus hatásokat tulajdonítottak néhány GHRP-nek a fibrogén citokinek ellensúlyozásával. A növekedési hormont felszabadító peptidek szintén erős myotropikus hatást mutattak az anabolia elősegítésével és a katabolia gátlásával. Kimutatták, hogy a szívizom funkcionális GHRP receptorokat expresszál, amelyeknek az agyalapi mirigy receptoraihoz képest egyértelműen kötődési tulajdonságaik vannak. A megnövekedett CD36 expresszió valószínűleg a növekedési hormont felszabadító peptidek kardioprotektív hatásait is figyelembe veszi. A GHRP-k által közvetített kardiotrop és citoprotektív hatások felülmúlják a GH exogén beadása által mutatottakat, és a GH-felszabadító hormon (GHRH) nem osztozik bennük, és ami még fontosabb, hogy a növekedési hormont felszabadító peptidek farmakológiai hatásukat GH-független utakon keresztül fejtik ki. A növekedési hormont felszabadító peptidek széleskörű biztonsági profilt mutatnak a preklinikai és klinikai körülmények között. Az 1980-as évek eleje óta tapasztalt bizonyítékok megmutatták a növekedési hormont felszabadító peptidek váratlan farmakológiai kardioprotektív és citoprotektív tulajdonságait. Az intenzív farmakológiai kutatások ellenére azonban a halálos inzultációk előtti sejtek és szövetek pusztulásának megakadályozására szolgáló alternatívák üres résként maradtak a klinikai fegyverzetben. A növekedési hormont felszabadító peptidek nagyon bizakodóak többféle farmakológiai alkalmazásra, különösen szívizom reperfúziós károsodást csillapító jelöltként, és ez a “gyógyító” család peptidek további tudományos kutatásokra várnak és egy hely egy klinikai fülkében.