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Protéines et peptides lyophilisés
Les peptides sont des chaînes chimiques formées par la jonction de 2 à 50 molécules d’acides aminés, les résidus d’acides aminés individuels dans la chaîne peptidique étant reliés les uns aux autres par un type amide de liaison chimique covalente appelée souvent liaisons peptidiques. Bien que l’idée même de lier les acides aminés à une chaîne est plus de 100 ans, il a fallu encore 50 ans pour trouver une solution aux problèmes qui en résultent. La découverte de la synthèse des peptides a conduit au développement d’un large éventail d’applications dans lesquelles les peptides synthétiques sont utilisés avec succès aujourd’hui. Dans notre offre, vous trouverez les meilleurs peptides et protéines de la plus haute qualité possible et d’une pureté maximale. Tout est strictement testé, car la qualité maximale et la satisfaction du client sont les plus importantes pour nous.
La synthèse de peptide est le plus souvent effectuée en condensant le groupe carboxyle d’un acide aminé entrant au N-terminus d’une chaîne de peptide croissante. Cette synthèse de C-to-N contraste avec la biosynthèse naturelle des protéines, au cours de laquelle le terminus N de l’acide aminé entrant est lié au terminus C de la chaîne protéique (N-to-C). Nous connaissons deux méthodes principales de synthèse de peptide, qui sont la synthèse de phase solide ou liquide. Dans la synthèse de peptide de phase solide la plus commune, le C-terminus est protégé par l’attachement à une résine solide, qui simplifie également la séparation du peptide du mélange de réaction. La synthèse des peptides dans la phase liquide ou la synthèse en solution est plus lente et plus exigeante, mais a les avantages de multiples purifications et la possibilité de synthèse convergente, dans laquelle les peptides synthétisés peuvent être joints pour former de plus grands.
En plus de la synthèse conventionnelle de peptide de base, des options avancées de modification de peptide, des structures, et des propriétés sont disponibles aujourd’hui, y compris des modifications telles que la phosphorylation, la sulfonation, l’hydroxylation, la palmitoylation, la méthylation, la biotinylation, la glycosylation, la cyclisation, ou l’attachement aux protéines porteuses, et autres. Ces modifications peuvent modifier ou améliorer de manière significative les propriétés du peptide qui en résulte.
Le concept de synthèse de peptides en phase solide (SPPS) est de maintenir la chimie qui s’est avérée efficace dans la solution, mais d’ajouter une étape de fixation covalente qui relie la chaîne de peptide résultante à un porteur polymère insoluble (résine). Le peptide ancré est ensuite prolongé par une série de cycles d’addition. L’essence de l’approche de phase solide est que les réactions sont poussées jusqu’au bout à l’aide de réactifs solubles excessifs, qui peuvent être enlevés par simple filtration et lavage sans pertes de manutention. À la fin de l’extension de la chaîne, le peptide brut est libéré du support. Avec la synthèse de peptide de phase solide (SPPS), il est possible de synthétiser des peptides jusqu’à 50 acides aminés de longueur. Un grand avantage est également que cette technologie permet l’incorporation d’acides aminés contre nature dans la synthèse et la création de peptides uniques pour optimiser les propriétés souhaitées et uniques résultantes.
ÉQUIPEMENT DE LABORATOIRE populaire
PEPTIDES
Les peptides sont des chaînes formées en joignant 2 à 50 molécules d’acides aminés. Les acides aminés individuels dans la chaîne de peptides sont liés les uns aux autres par ce que l’on appelle les liaisons peptides. Les chaînes d’acides aminés, qui se composent de plus de 50 molécules d’acides aminés liées, sont déjà appelées protéines. Les protéines se composent d’un ou plusieurs polypeptides disposés d’une manière biologiquement fonctionnelle. Cependant, les protéines peuvent également être fendues par des enzymes (autres protéines) en fragments de peptides courts. Le terme polypeptide fait référence à une chaîne de peptides plus longue, contiguë et non ramifiée qui ne précise pas exactement le nombre d’acides aminés à partir desquels il est fabriqué. En revanche, la désignation oligopeptide représente un peptide court composé de 2 à 20 acides aminés.
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Ples eptides relèvent des grandes classes chimiques des oligomères et polymères biologiques, aux côtés des acides nucléiques, oligosaccharides, polysaccharides, et d’autres. Dans la nature, l’importance des peptides est irremplaçable, car on les retrouve dans tous les organismes vivants, où ils jouent un rôle clé dans tous les types d’activités biologiques. Les peptides synthétiquement conçus produits par les laboratoires, à leur tour, sont souvent utiles, par exemple, dans les études de peptides, dans la production d’anticorps et d’hormones peptidiques (ou analogues de ceux-ci), ou dans la conception de nouvelles enzymes et médicaments pharmaceutiques. En raison de ses excellentes propriétés intrinsèques, profil pharmacologique attrayant, spécificité et généralement faible toxicité; ce qui se traduit par une excellente sécurité, tolérance et efficacité, peptides représentent un excellent point de départ pour le développement de nouvelles thérapies.
Peptides et peptides
Le lien peptide est un type d’amides de liaison chimique covalente, qui relie deux acides alpha-aminés consécutifs de C1 (carbone numéro un) d’un acide alpha-aminé et N2 (numéro deux de l’azote) d’un autre acide aminé. La formation d’une liaison peptidique est un type de réaction de condensation, qui consomme de l’énergie (dans les organismes vivants, cette énergie est obtenue à partir de l’ATP). 2 acides aminés s’approchent les uns des autres, avec la chaîne non latérale (C1) moiety acide carboxylique de l’un s’approchant de la chaîne non latérale (N2) amino moiety de l’autre. L’un perd un hydrogène et de l’oxygène de son groupe carboxyl (COOH) et l’autre perd un hydrogène de son groupe aminé (NH2). Cette réaction produit une molécule d’eau (H2O) et deux acides aminés joints par une liaison peptide (-CO-NH-).
Les acides aminés qui ont été incorporés dans les peptides sont appelés résidus d’acides aminés. Tous les peptides, à l’exception des peptides cycliques, ont un résidu de n-terminal (groupe amine) et de terminal C (groupe carboxyle) à la fin du peptid. L’information qui définit quels acides aminés ont formé le peptide et dans quel ordre ils sont liés par le lien peptide est appelé la séquence d’acides aminés. Chaque peptide ou protéine a sa propre séquence unique, et plus de 100.000 différentes séquences d’acides aminés de divers peptides et protéines sont actuellement déjà connus et enregistrés.
Acides aminés protéinés
Les acides aminés naturels qui se combinent en chaînes de peptides et de protéines sont appelés acides aminés protéinés (ou également marqués comme acides aminés « standard »). Environ 500 acides aminés naturels sont connus, mais seulement 22 d’entre eux sont « protéinéogènes ». De ces 22 acides aminés protéiques, 20 sont codés par le code génétique universel; et il ya un grand nombre de leurs combinaisons possibles, qui peuvent former de nombreux peptides différents et les protéines. 20 acides aminés protéinés, qui sont codés par le code génétique universel:
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Le code génétique est l’ensemble des règles utilisées par les cellules vivantes pour traduire l’information codée dans le matériel génétique (séquences d’ADN ou d’ARNm de triplets nucléotides, ou codons) en peptides et protéines. En traduction, l’ARN messager (ARNm) est décodé dans le centre de décodage ribosome pour produire une chaîne spécifique d’acides aminés, ou polypeptide. Le code génétique définit la façon dont les codons précisent quel acide aminé sera ajouté lors de la synthèse peptide/protéine. Le code génétique est très similaire chez tous les organismes.
Principales fonctions des peptides et des protéines
Les propriétés chimiques et physiques d’un peptide dépendent directement des acides aminés qui composent sa structure, de la séquence dans laquelle ils sont liés, ainsi que de la forme spécifique du peptide, ou d’éventuelles modifications post-translationnelles. Et tout comme leur structure et les propriétés qui en résultent peuvent varier considérablement, de sorte que leurs effets et fonctions peuvent également être très différents. Les peptides sont synthétisés dans tous les organismes vivants – chez les humains, les animaux, les plantes, et effectuer de nombreuses tâches importantes et des fonctions irremplaçables. Les fonctions les plus importantes des peptides dans les organismes vivants sont les suivantes :
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- Les neuropeptides servent les neurones du cerveau pour communiquer entre eux
- Les peptides neurotropes favorisent la croissance, la survie et la différenciation des neurones en développement et matures
- Les hormones peptidiques agissent sur le système endocrinien et transmettent des signaux entre les cellules et les glandes (sous forme de messagers biologiques)
- Les peptides cardiovasculaires sont sécrétés par le cœur par rapport aux pressions transmurales cardiaques
- Les peptides opioïdes jouent un rôle dans les émotions, les sentiments, la réponse au stress ou à la douleur, le contrôle de l’apport alimentaire, etc.
- Les peptides antimicrobiens sont une partie importante de la défense immunitaire innée dans de nombreux organismes vivants
- Les peptides anti-inflammatoires ont des propriétés anti-inflammatoires, dans les organismes multicellulaires, ils forment une partie importante du système immunitaire
- Les peptides gastro-intestinaux contrôlent les fonctions des organes digestifs
- Les peptides servent de composants structurels – ils sont les éléments constitutifs des protéines
- Les peptides, en tant qu’enzymes et catalyseurs biologiques, accélèrent les réactions métaboliques
- Les peptides de peau sont utilisés dans les soins de la peau
- Les peptides de venin se trouvent dans les venins d’animaux
- Les peptides végétaux régulent la croissance, le développement et la reproduction des plantes
Les peptides se lient aux récepteurs de surface cellulaire
Peptides, en tant que molécules de signalisation puissantes, servent principalement de médiateurs leurs effets biologiques dans de nombreux processus physiologiques, en se liant sélectivement à leurs récepteurs spécifiques (cible) de surface cellulaire (tels que les récepteurs couplés à la protéine G (GPCR), les récepteurs liés aux enzymes, les intégrines ou les canaux ioniques). Les récepteurs de surface cellulaire (récepteurs membranaires, récepteurs transmembranaires) sont des récepteurs qui sont intégrés dans la membrane plasmatique des cellules. Ce sont des protéines membranaires intégrales spécialisées qui permettent la communication entre la cellule et l’espace extracellulaire.
Les peptides (en tant que molécules extracellulaires) en se liant à leurs récepteurs de surface cellulaire respectifs,activent ces récepteurs. Cela déclenche la signalisation cellulaire, le processus de transduction du signal. La transduction du signal (également connue sous le nom de signalisation cellulaire) est le processus par lequel un signal chimique ou physique de l’extérieur d’une cellule est transmis à son intérieur, comme une série d’événements moléculaires, qui conduisent finalement à une réponse cellulaire. Une des principales fonctions de la signalisation cellulaire est de maintenir l’équilibre physiologique normal dans le corps. Les molécules extracellulaires qui lient et activent les récepteurs de surface cellulaire comprennent divers peptides, protéines, hormones,neurotransmetteurs, cytokines, facteurs de croissance, molécules d’adhérence cellulaire, ou nutriments; qui réagissent avec les récepteurs de surface cellulaire pour induire des changements dans le métabolisme et l’activité d’une cellule.
Catégories, classes et types de peptides
Les peptides peuvent être triés, classés ou classés en fonction de nombreux facteurs ou de leurs propriétés (tels que la structure chimique, leur fonction, leur lieu d’action, leur origine, et plus encore), en plusieurs catégories et groupes. Cependant, les types de peptides peuvent souvent se chevaucher, ce qui signifie qu’un peptide particulier peut tomber en plusieurs catégories ou appartenir à plusieurs types de peptides en même temps. Souvent, les peptides sont classés en fonction des facteurs et des propriétés suivants :
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- Par longueur de chaîne d’acides aminés; exemples : Le tétrapeptide est un peptide composé de 4 résidus d’acides aminés; un hexa-peptide est un peptide composé de 6 résidus d’acides aminés; un oligopéptide est un peptide composé de 2 à 20 résidus d’acides aminés; un polypeptide est un peptide linéaire simple composé de 21 à 50 résidus d’acides aminés.
- Par structure; exemples : Les peptides linéaires sont des peptides qui ont une structure avec une seule séquence linéaire de liaisons peptides;
les peptides cycliques sont des peptides ayant une structure avec une séquence circulaire de liaisons peptides; peptides avec structures secondaires et tertiaires (avec des arrangements tridimensionnels, où les chaînes de peptides sont pliées dans l’espace). - Par fonction; exemples : hormones peptidiques et peptides endocriniens, neuropeptides, peptides neurotropes, peptides cardiovasculaires, peptides gastro-intestinaux, peptides opioïdes, lipopeptides, peptides antimicrobiens, peptides anti-inflammatoires.
- Par source, origine ou occurrence; exemples : Peptides naturels chez les organismes humains, animaux ou végétaux, peptides synthétiquement conçus et fabriqués dans les laboratoires, peptides ribosomal (assemblés par ribosomes), peptides non ribosomes (assemblés par enzymes), peptides cutanés (utilisés dans les soins de la peau).
Peptides libéraux d’hormone de croissance
L’un des peptides les plus importants pour la recherche est les peptides GHR, en raison de leur utilisation clinique potentielle à l’avenir. Les peptides libératrices d’hormone de croissance (GHRP) constituent un groupe hétérogène de petits peptides synthétiques, dont la fonction principale est de stimuler la sécrétion d’hormone de croissance (GH) par les cellules pituitaires somatotropes. Ces peptides déclenchent et stimulent la production d’hormone de croissance en imitant l’action de l’hormone peptide naturelle Ghrélin. La ghréline est l’hormone endogène à 28 acides aminés avec l’action de libération de GH sécrétée par les cellules gastriques avec des capacités orexigènes, cardioprotectrices et cytoprotectrices pour une myriade de populations cellulaires. Les peptides libérant de la GH n’ont pas réellement de similitude de séquence avec la ghréline, mais imitent la ghréline en agissant comme agonistes au niveau du récepteur de sécrétagogue de la ghréline / hormone de croissance (GHSR). Les peptides libéraux par hormone de croissance se lient à deux récepteurs différents : GHS-R1a et CD36, par lesquels ils exercent des effets biologiques pertinents de façon redondante ou indépendante. La liaison des peptides libératrices d’hormone de croissance et des mimétiques de ghréline au récepteur GHS-R1a (transcription de récepteur secretagogue d’hormone de croissance 1a) dans les cellules pituitaires, stimule la sécrétion de l’hormone de croissance par la glande pituitaire. Les peptides libératrices d’hormone de croissance ont un impact sur la stimulation de LA GHRH (hormone de libération de l’hormone de croissance) et l’inhibition de la somatostatine (hormone de croissance inhibant l’hormone) par plusieurs voies. Plus précisément, les membres de la famille des sécrétagogues ghrp stimulent la production d’hormone de croissance pituitaire directement par 2 à 3 fois, s’opposent au système nerveux central et à l’inhibition pituitaire par la somatostatine, provoquent la libération du noyau arcuate de GHRH dans le sang du portail, synergisent avec GHRH et induisent l’expression du gène GH hypophyse. Récepteur CD36 (Cluster de différenciation 36) active les voies prosurvival telles que PI-3K/AKT1, réduisant ainsi la mort cellulaire.
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En plus de ces caractéristiques de base, la recherche scientifique et les essais cliniques ont également trouvé d’autres effets pharmacologiques de ces peptides, qui pourraient être utiles dans le traitement de nombreuses maladies et conditions médicales: Peptides de libération d’hormone de croissance diminuer les espèces réactives d’oxygène (ROS) débordement, améliorer les défenses antioxydantes, et de réduire l’inflammation. Ces capacités cytoprotectrices ont été révélées dans les cellules cardiaques, neuronales, gastro-intestinales et hépatiques, représentant un spectre complet de protection des organes parenchymales. Des effets antifibrotiques ont été attribués à certains des GHRP en neutralisant les cytokines fibrogéniques. Les peptides libératrices d’hormone de croissance ont également montré un effet myotrope puissant en favorisant l’anabolia et en inhibant les catabolias. Le myocarde a été montré pour exprimer les récepteurs de GHRP fonctionnels qui semblent avoir des propriétés de liaison distinctes par rapport aux récepteurs pituitaires. L’augmentation de l’expression cd36 explique probablement aussi les effets cardioprotecteurs des peptides libérateurs d’hormone de croissance. Les effets cardiotropes et cytoprotecteurs médiés par les GHRP sont supérieurs à ceux présentés par l’administration exogène de GH et ne sont pas partagés par l’hormone de libération de GH (GHRH) et que, surtout, les peptides de libération de l’hormone de croissance exercent leurs actions pharmacologiques via des voies indépendantes de la GH. Les peptides libérant l’hormone de croissance présentent un large profil d’innocuité dans les contextes précliniques et cliniques. Des preuves de plus en plus nombreuses depuis le début des années 1980 ont montré les propriétés pharmacologiques et cytoprotectrices pharmacologiques inattendues des peptides libérateurs d’hormone de croissance. Cependant, en dépit de la recherche pharmacologique fondamentale intense, les alternatives pour empêcher la disparition de cellules et de tissu avant les insultes mortelles sont restées comme une niche vide dans l’arsenal clinique. Les peptides libérant l’hormone de croissance sont très prometteurs pour de multiples utilisations pharmacologiques, en particulier en tant que candidat à l’atténuation des dommages de reperfusion myocardique, et cette famille de « guérison » peptides attend de nouvelles recherches scientifiques et une place dans une niche clinique.