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Equipo de laboratorio premium
Síntesis de proteínas y péptidos

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Los péptidos son cadenas químicas formadas por la unión de 2 a 50 moléculas de aminoácidos, los residuos de aminoácidos individuales en la cadena de péptidos están conectados entre sí por un tipo amida de enlace químico covalente llamado a menudo como enlaces peptídicos. Aunque la idea misma de vincular los aminoácidos a una cadena tiene más de 100 años, se necesitaron otros 50 años para encontrar una solución a los problemas resultantes. El descubrimiento de la síntesis de péptidos ha llevado al desarrollo de una amplia y diversa gama de aplicaciones en las que los péptidos sintéticos se utilizan con éxito en la actualidad. En nuestra oferta encontrará los mejores péptidos y proteínas de la más alta calidad posible y máxima pureza. Todo está estrictamente probado, porque la máxima calidad y satisfacción del cliente es lo más importante para nosotros.

La síntesis de péptidos se realiza más a menudo condensando el grupo carboxilo de un aminoácido entrante al N-terminus de una cadena de péptidos en crecimiento. Esta síntesis de C a N contrasta con la biosíntesis de proteínas naturales, durante la cual el N-terminus del aminoácido entrante está vinculado al C-terminus de la cadena proteica (N-a-C). Sabemos de dos métodos principales de síntesis de péptidos, que son síntesis de fase sólida o líquida. En la síntesis de péptidos de fase sólida más común, el C-terminus está protegido por la unión a una resina sólida, lo que también simplifica la separación del péptido de la mezcla de reacción. La síntesis de péptidos en fase líquida o síntesis en solución es más lenta y exigente, pero tiene las ventajas de múltiples purificaciones y la posibilidad de síntesis convergente, en la que los péptidos sintetizados se pueden unir para formar más grandes.

Además de la síntesis básica convencional de péptidos, opciones avanzadas de modificación de péptidos, estructuras y propiedades están disponibles hoy en día, incluyendo modificaciones tales como fosforilación, sulfonación, hidroxilación, palmitoilación, metilación, biotinilación, glicosilación, ciclación, o la unión a las proteínas portadoras, y similares. Estas modificaciones pueden alterar o mejorar significativamente las propiedades del péptido resultante.

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El concepto de síntesis de péptidos de fase sólida (SPPS) es mantener la química que ha demostrado ser exitosa en solución, pero añadir un paso de unión covalente que conecta la cadena de péptidos resultante a un portador polimérico insoluble (resina). El péptido anclado se extiende entonces por una serie de ciclos de adición. La esencia del enfoque de fase sólida es que las reacciones se impulsan hasta el final utilizando reactivos solubles en exceso, que se pueden eliminar mediante filtración simple y lavado sin pérdidas de manipulación. Al finalizar la extensión de la cadena, el péptido crudo se libera del soporte. Con síntesis de péptidos de fase sólida (SPPS), es posible sintetizar péptidos de hasta 50 aminoácidos de longitud. Una gran ventaja es también que esta tecnología permite la incorporación de aminoácidos antinaturales en la síntesis y la creación de péptidos únicos para optimizar las propiedades resultantes deseadas y únicas.

EQUIPO DE LABORATORIO

Base de conocimiento de péptidos y proteínas

Los péptidos son cadenas formadas por la unión de 2 a 50 moléculas de aminoácidos. Los aminoácidos individuales en la cadena de péptidos están vinculados entre sí por los llamados enlaces peptídicos. Las cadenas de aminoácidos, que consisten en más de 50 moléculas de aminoácidos vinculados, ya se llaman proteínas. Las proteínas consisten en uno o más polipéptidos dispuestos de una manera biológicamente funcional. Sin embargo, las proteínas también pueden ser cortadas por enzimas (otras proteínas) en fragmentos de péptidos cortos. El término polipéptido se refiere a una cadena de péptidos más larga, contigua y sin ramificar que no especifica exactamente el número de aminoácidos a partir de los cuales está hecho. Por el contrario, la designación oligopéptido representa un péptido corto que consiste en 2 a 20 aminoácidos.

Estructura química de la hormona peptídica Oxitocina
Estructura química de la hormona peptídica Oxitocina
Estructura química de la hormona peptídica Vasopresina
Estructura química de la hormona peptídica Vasopresina

Plos eptidos se enmarcan en las amplias clases químicas de oligómeros y polímeros biológicos, junto con ácidos nucleicos, oligosacáridos, polisacáridos y otros. En la naturaleza, la importancia de los péptidos es insustituible, porque se encuentran en todos los organismos vivos, donde desempeñan un papel clave en todo tipo de actividades biológicas. Los péptidos de diseño sintético producidos por laboratorios, a su vez, son a menudo útiles, por ejemplo, en estudios de péptidos, en la producción de anticuerpos y hormonas peptídicas (o análogos de los mismos), o en el diseño de nuevas enzimas y fármacos. Debido a sus excelentes propiedades intrínsecas, atractivo perfil farmacológico, especificidad y generalmente baja toxicidad; lo que todo se traduce en una excelente seguridad, tolerabilidad y eficiencia, los péptidos representan un excelente punto de partida para el desarrollo de nuevas terapias.

Péptidos y enlace de péptidos

La unión de péptidos es un tipo de amida de enlace químico covalente, que une dos aminoácidos alfa-aminoácidos consecutivos de C1 (carbono número uno) de un alfa-aminoácido y N2 (nitrógeno número dos) de otro aminoácido. La formación de un enlace peptídico es un tipo de reacción de condensación, que consume energía (en organismos vivos, esta energía se obtiene de ATP). 2 aminoácidos se acercan entre sí, con la mitad de ácido carboxílico de cadena no lateral (C1) de uno que se acerca a la mitad de aminoácidos de la cadena no lateral (N2) del otro. Uno pierde un hidrógeno y oxígeno de su grupo carboxilo (COOH) y el otro pierde un hidrógeno de su grupo amino (NH2). Esta reacción produce una molécula de agua (H2O) y dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico (-CO-NH-).

Formación de péptidos-enlaces
Formación de unión de péptidos a través de la reacción de deshidratación

Los aminoácidos que se han incorporado en los péptidos se denominan residuos de aminoácidos. Todos los péptidos excepto los péptidos cíclicos tienen un residuo N-terminal (grupo de aminas) y C-terminal (grupo carboxilo) al final del peptid. La información que define qué aminoácidos formaron el péptido y en qué orden están vinculados por el enlace peptídico se llama la secuencia de aminoácidos. Cada péptido o proteína tiene su propia y única secuencia, y más de 100.000 diferentes secuencias de aminoácidos de varios péptidos y proteínas son actualmente ya conocidos y registrados.

Aminoácidos proteinogénicos

Los aminoácidos naturales que se combinan en cadenas de péptidos y proteínas se denominan aminoácidos proteinogénicos (o también marcados como aminoácidos «estándar»). Se conocen alrededor de 500 aminoácidos naturales, pero sólo 22 de ellos son «proteinogénicos». De estos 22 aminoácidos proteicos, 20 están codificados por el código genético universal; y hay un gran número de sus posibles combinaciones, que pueden formar muchos péptidos y proteínas diferentes. 20 aminoácidos proteinogénicos, codificados por el código genético universal:

    • Alanina (Ala)
    • Arginina (Arg)
    • Asparagina (Asn)
    • Acido aspártico (Asp)
    • Cisteína (Cys)
    • Acido glutámico (Glu)
    • Glutamina (Gln)
    • Glicina (Gly)
    • Histidina (Su)
    • Isoleucina (Ile)
    • Leucina (Leu)
    • Lisina (Lys)
    • Metionina (Met)
    • Fenil alanina (Phe)
    • Proline (Pro)
    • Serine (Ser)
    • Threonine (Thr)
    • Triptófano (Trp)
    • Tirosina (Tyr)
    • Valine (Val)

El código genético es el conjunto de reglas utilizadas por las células vivas para traducir información codificada dentro de material genético (secuencias de ADN o ARNm de trillizos nucleótidos, o codones) en péptidos y proteínas. En la traducción,el ARN mensajero (ARNm) se decodifica en el centro de decodificación ribosoma para producir una cadena de aminoácidos específica, o polipéptido. El código genético define cómo los codones especifican qué aminoácido se agregará a continuación durante la síntesis de péptidos/proteínas. El código genético es muy similar entre todos los organismos.

Principales funciones de péptidos y proteínas

Las propiedades químicas y físicas de un péptido dependen directamente de los aminoácidos que componen su estructura, la secuencia en la que están vinculados, así como la forma específica del péptido, o posibles modificaciones post-traduccionales. Y así como su estructura y propiedades resultantes pueden variar mucho, por lo que sus efectos y funciones también pueden ser muy diferentes. Los péptidos se sintetizan en todos los organismos vivos – en seres humanos, animales, plantas, y realizar muchas tareas importantes y funciones irremplazables. Las funciones más importantes de los péptidos en organismos vivos incluyen:

    • Los neuropéptidos sirven neuronas en el cerebro para comunicarse entre sí
    • Los péptidos neurotrópicos promueven el crecimiento, la supervivencia y la diferenciación de las neuronas en desarrollo y maduras
    • Las hormonas peptídicas actúan sobre el sistema endocrino y transmiten señales entre células y glándulas (como mensajeros biológicos)
    • Los péptidos cardiovasculares son secretados por el corazón en relación con las presiones transmurales cardíacas
    • Los péptidos opioides juegan un papel en las emociones, sentimientos, respuesta al estrés o dolor, control de la ingesta de alimentos, etc.
    • Los péptidos antimicrobianos son una parte importante de la defensa inmune innata en muchos organismos vivos
    • Los péptidos antiinflamatorios tienen propiedades antiinflamatorias, en organismos multicelulares forman una parte importante del sistema inmunitario
    • Los péptidos gastrointestinales controlan las funciones de los órganos digestivos
    • Los péptidos sirven como componentes estructurales – son los bloques de construcción de las proteínas
    • Los péptidos, como enzimas y catalizadores biológicos, aceleran las reacciones metabólicas
    • Los péptidos de la piel se utilizan en el cuidado de la piel
    • Los péptidos de veneno se encuentran en los venenos animales
    • Los péptidos vegetales regulan el crecimiento, desarrollo y reproducción de plantas

Los péptidos se unen a los receptores de la superficie celular

Los péptidos,como moléculas de señalización potentes, median principalmente sus efectos biológicos en numerosos procesos fisiológicos, uniéndose selectivamente a sus receptores específicos (objetivo) de la superficie celular (como los receptores acoplados a proteínas G (GPCR), receptores ligados a enzimas, integrinas o canales iónicos). Los receptores de superficie celular (receptores de membrana, receptores transmembrana) son receptores que están incrustados en la membrana plasmática de las células. Son proteínas de membrana integral especializadas que permiten la comunicación entre la célula y el espacio extracelular.

Transducción de la señal del receptor de superficie celular
Transducción de la señal del receptor de superficie celular

Los péptidos (como moléculas extracelulares) mediante la unión a sus respectivos receptores de superficie celular,activan estos receptores. Esto desencadena la señalización celular, el proceso de transducción de la señal. La transducción de la señal (también conocida como señalización celular) es el proceso por el cual una señal química o física desde el exterior de una célula se transmite a su interior, como una serie de eventos moleculares, que en última instancia conducen a una respuesta celular. Una de las principales funciones de la señalización celular es mantener el equilibrio fisiológico normal dentro del cuerpo. Las moléculas extracelulares que unen y activan los receptores de la superficie celular incluyen varios péptidos, proteínas, hormonas,neurotransmisores, citoquinas, factores de crecimiento, moléculas de adhesión celular, o nutrientes; que reaccionan con los receptores de la superficie celular para inducir cambios en el metabolismo y la actividad de una célula.

Categorías, clases y tipos de péptidos

Los péptidos se pueden clasificar, clasificar o clasificar según muchos factores o sus propiedades (como la estructura química, su función, sitio de acción, origen y más), en muchas categorías y grupos. Sin embargo, los tipos de péptidos a menudo pueden superponerse, lo que significa que un péptido en particular puede caer en varias categorías o pertenecer a varios tipos de péptidos al mismo tiempo. A menudo, los péptidos se clasifican según los siguientes factores y propiedades:

    • Por longitud de cadena de aminoácidos; ejemplos: El tetrapéptido es un péptido que consiste en 4 residuos de aminoácidos; un hexapéptido es un péptido que consiste en 6 residuos de aminoácidos; un oligopéptido es un péptido que consiste en 2 a 20 residuos de aminoácidos; un polipéptido es un péptido lineal simple que consiste en 21 a 50 residuos de aminoácidos.
    • Por estructura; ejemplos: Los péptidos lineales son péptidos que tienen una estructura con una sola secuencia lineal de enlaces peptídicos;
      los péptidos cíclicos son péptidos que tienen una estructura con una secuencia circular de enlaces peptídicos; péptidos con estructuras secundarias y terciarias (con arreglos tridimensionales, donde las cadenas de péptidos se doblan en el espacio).
    • Por función; ejemplos: hormonas peptídicas y péptidos endocrinos, neuropéptidos, péptidos neurotrópicos, péptidos cardiovasculares, péptidos gastrointestinales, péptidos opioides, lipopéptidos, péptidos antimicrobianos, péptidos antiinflamatorios.
    • Por fuente, origen o ocurrencia; ejemplos: Péptidos de origen natural en organismos humanos, animales u vegetales, péptidos sintéticos diseñados y fabricados en laboratorios, péptidos ribosomales (ensamblados por ribosomas), péptidos no rombosomales (ensamblados por enzimas), péptidos de la piel (utilizados en el cuidado de la piel).

Péptidos liberadores de hormonas de crecimiento

Uno de los péptidos más importantes para la investigación es péptidos de GHR, debido a su uso clínico potencial en el futuro. Péptidos liberadores de hormona de crecimiento (GHRP) constituyen un grupo heterogéneo de pequeños péptidos sintéticos, cuya función principal es estimular la secreción de hormona de crecimiento (GH) por células hipófisis somatotrópicas. Estos péptidos desencadenan y estimulan la producción de hormona de crecimiento imitando la acción de la hormona peptídica natural Ghrelin. Ghrelin es la hormona endógena de 28 aminoácidos con acción liberadora de GH secretada por células gástricas con habilidades orexigénicas, cardioprotectoras y citoprotectoras para una miríada de poblaciones celulares. Péptidos liberadores de GH en realidad no tienen similitud de secuencia con Ghrelin, sin embargo imitar Ghrelin por actuar como agonistas en el receptor de secretagogo de ghrelina / hormona de crecimiento (GHSR). Péptidos liberadores de hormona de crecimiento se unen a dos receptores diferentes – GHS-R1a y CD36, a través de los cuales ejercen de forma redundante o independiente efectos biológicos relevantes. La unión de péptidos liberadores de hormona de crecimiento y miméticos de ghrelina al receptor GHS-R1a (Transcripción del receptor de secretagogo de hormona de crecimiento 1a) en las células pituitarias, estimula la secreción de hormona de crecimiento por la glándula pituitaria. Péptidos liberadores de hormona de crecimiento afecta GHRH (Hormona liberadora de hormona de crecimiento) estimulación y somatostatina (Hormona de crecimiento inhibición de la hormona) inhibición a través de varias vías. Específicamente, los miembros de la familia del secretagogo GHRP estimulan la producción de hormona de crecimiento pituitaria directamente por 2- a 3 veces, se oponen al sistema nervioso central y la inhibición de la hipófisis por somatostatina, provocar la liberación del núcleo arcuado de GHRH en la sangre del portal, sinergizar con GHRH, e inducir la expresión del gen de la GH pituitaria. El receptor CD36 (Cluster of differentiation 36) activa vías prosurvival como PI-3K/AKT1, reduciendo así la muerte celular.

Estructura química del péptido de Ipamorelin

Estructura química del péptido de Ipamorelin
Estructura química del péptido liberador de hormona de crecimiento 2

Estructura química del péptido liberador de hormona de crecimiento 2

Además de estas características básicas, la investigación científica y los ensayos clínicos también han encontrado otros efectos farmacológicos de estos péptidos, que podrían ser útiles en el tratamiento de muchas enfermedades y condiciones médicas: Péptidos liberadores de hormona de crecimiento disminuyen el derrame de especies reactivas de oxígeno (ROS), mejorar las defensas antioxidantes, y reducir la inflamación. Estas habilidades citoprotectoras se han revelado en células cardíacas, neuronales, gastrointestinales y hepáticas, lo que representa un espectro completo de protección de los órganos parénquimales. Efectos antifibraticos se han atribuido a algunos de los GHRP mediante la lucha contra las citoquinas fibrogénicas. Péptidos liberadores de hormona de crecimiento también han demostrado un potente efecto miotrópico mediante la promoción de la anabolia y la inhibición de la catabolia. El miocardio se ha demostrado para expresar receptores de GHRP funcionales que parecen tener propiedades de unión distintas en comparación con los receptores pituitarios. Aumento de la expresión de CD36 probablemente también explica los efectos cardioprotectores de los péptidos liberadores de hormona de crecimiento. Efectos cardiotrópicos y citoprotectores mediados por GHRP son superiores a los demostrados por la administración exógena de GH y no son compartidos por la hormona liberadora de GH (GHRH) y que, lo que es importante, los péptidos liberadores de hormona de crecimiento ejercen sus acciones farmacológicas a través de vías independientes de la GH. Péptidos liberadores de hormona de crecimiento exhiben un amplio perfil de seguridad en entornos preclínicos y clínicos. El montaje de evidencias desde principios de la década de 1980 ha demostrado las propiedades cardioprotectoras y citoprotectoras farmacológicas inesperadas de los péptidos liberadores de hormona de crecimiento. Sin embargo, a pesar de la intensa investigación farmacológica básica, las alternativas para prevenir la desaparición celular y tisular antes de los insultos letales han permanecido como un nicho vacío en el armamentario clínico. Los péptidos liberadores de hormonas de crecimiento son muy esperanzadores para múltiples usos farmacológicos, especialmente como un candidato atenuante de daño de reperfusión miocárdica, y esta familia de péptidos «curativos» espera más investigación científica y un lugar en un nicho clínico.