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Lyophilisierte Proteine und Peptide
Peptide sind chemische Ketten, die durch Verbinden von 2 bis 50 Aminosäuremolekülen gebildet werden, wobei die einzelnen Aminosäurereste in der Peptidkette durch eine Amidart einer kovalenten chemischen Bindung miteinander verbunden sind, die häufig als Peptidbindungen bezeichnet wird. Obwohl die Idee, Aminosäuren an eine Kette zu binden, mehr als 100 Jahre alt ist, dauerte es weitere 50 Jahre, um eine Lösung für die daraus resultierenden Probleme zu finden. Die Entdeckung der Peptidsynthese hat zur Entwicklung eines vielfältigen und breiten Anwendungsbereichs geführt, in dem synthetische Peptide heute erfolgreich eingesetzt werden. In unserem Angebot finden Sie die besten Peptide und Proteine von höchster Qualität und maximaler Reinheit. Alles wird streng geprüft, denn maximale Qualität und Kundenzufriedenheit sind uns am wichtigsten.
Peptidsynthese wird am häufigsten durch Kondensation der Carboxylgruppe einer ankommenden Aminosäure zum N-Terminus einer wachsenden Peptidkette durchgeführt. Diese C-zu-N-Synthese steht im Gegensatz zur natürlichen Proteinbiosynthese, bei der der N-Terminus der ankommenden Aminosäure mit dem C-Terminus der Proteinkette (N-zu-C) verbunden ist. Wir kennen zwei Hauptmethoden der Peptidsynthese, die Fest- oder Flüssigphasensynthese. Bei der gebräuchlichsten Festphasenpeptidsynthese wird der C-Terminus durch Anlagerung an ein festes Harz geschützt, was auch die Trennung des Peptids vom Reaktionsgemisch vereinfacht. Die Synthese von Peptiden in flüssiger Phase oder die Synthese in Lösung ist langsamer und anspruchsvoller, bietet jedoch die Vorteile einer Mehrfachreinigung und die Möglichkeit einer konvergenten Synthese, bei der die synthetisierten Peptide zu größeren verbunden werden können.
Zusätzlich zur konventionellen basischen Peptidsynthese fortgeschritten Peptidmodifikation Optionen, Strukturen und Eigenschaften sind heute verfügbar, einschließlich Modifikationen wie Phosphorylierung, Sulfonierung, Hydroxylierung, Palmitoylierung, Methylierung, Biotinylierung, Glykosylierung, Cyclisierung oder Bindung an Trägerproteine und dergleichen. Diese Modifikationen können die Eigenschaften des resultierenden Peptids signifikant verändern oder verbessern.
Das Konzept von Festphasenpeptidsynthese (SPPS) soll die Chemie beibehalten, die sich in Lösung als erfolgreich erwiesen hat, aber einen kovalenten Bindungsschritt hinzufügen, der die resultierende Peptidkette mit einem unlöslichen polymeren Träger (Harz) verbindet. Das verankerte Peptid wird dann um eine Reihe von Additionszyklen verlängert. Das Wesentliche des Festphasenansatzes ist, dass die Reaktionen mit überschüssigen löslichen Reagenzien bis zum Ende getrieben werden, die durch einfaches Filtrieren und Waschen ohne Handhabungsverluste entfernt werden können. Nach Beendigung der Kettenverlängerung wird das rohe Peptid vom Träger freigesetzt. Mit der Festphasenpeptidsynthese (SPPS) ist es möglich, Peptide mit einer Länge von bis zu 50 Aminosäuren zu synthetisieren. Ein großer Vorteil ist auch, dass diese Technologie den Einbau unnatürlicher Aminosäuren in die Synthese und die Erzeugung einzigartiger Peptide ermöglicht, um die gewünschten und einzigartigen resultierenden Eigenschaften zu optimieren.
beliebte LABORAUSRÜSTUNG
PEPTIDE
Peptide sind Ketten, die durch Verbinden von 2 bis 50 Aminosäuremolekülen gebildet werden. Die einzelnen Aminosäuren in der Peptidkette sind durch sogenannte Peptidbindungen miteinander verbunden. Aminosäureketten, die aus mehr als 50 verknüpften Aminosäuremolekülen bestehen, werden bereits als Proteine bezeichnet. Proteine bestehen aus einem oder mehreren Polypeptiden, die auf biologisch funktionelle Weise angeordnet sind. Proteine können jedoch auch durch Enzyme (andere Proteine) in kurze Peptidfragmente gespalten werden. Der Begriff Polypeptid bezieht sich auf eine längere, zusammenhängende und unverzweigte Peptidkette, die nicht genau die Anzahl der Aminosäuren angibt, aus denen sie hergestellt wird. Im Gegensatz dazu repräsentiert die Bezeichnung Oligopeptid ein kurzes Peptid, das aus 2 bis 20 Aminosäuren besteht.
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P.Eptide fallen neben Nukleinsäuren, Oligosacchariden, Polysacchariden und anderen unter die breiten chemischen Klassen biologischer Oligomere und Polymere. In der Natur ist die Bedeutung von Peptiden unersetzlich, da sie in allen lebenden Organismen vorkommen und dort eine Schlüsselrolle bei allen Arten von biologischen Aktivitäten spielen. Synthetisch entworfene Peptide, die von Laboratorien hergestellt werden, sind wiederum häufig nützlich, beispielsweise in Peptidstudien, bei der Herstellung von Antikörpern und Peptidhormone (oder Analoga davon) oder beim Design neuer Enzyme und Arzneimittel. Aufgrund seiner hervorragenden intrinsischen Eigenschaften, seines attraktiven pharmakologischen Profils, seiner Spezifität und seiner normalerweise geringen Toxizität; Peptide sind ein hervorragender Ausgangspunkt für die Entwicklung neuer Therapeutika, was sich in hervorragender Sicherheit, Verträglichkeit und Effizienz niederschlägt.
Peptide und Peptidbindung
Peptidbindung ist eine kovalente chemische Bindung vom Amidtyp, die zwei aufeinanderfolgende alpha-Aminosäuren aus C1 (Kohlenstoff Nummer eins) einer alpha-Aminosäure und N2 (Stickstoff Nummer zwei) einer anderen Aminosäure verbindet. Die Bildung einer Peptidbindung ist eine Art Kondensationsreaktion, die Energie verbraucht (in lebenden Organismen wird diese Energie aus ATP gewonnen). 2 Aminosäuren nähern sich einander an, wobei die Carbonsäureeinheit der Nicht-Seitenkette (C1) der einen in die Nähe der Aminogruppe der Nicht-Seitenkette (N2) der anderen kommt. Einer verliert Wasserstoff und Sauerstoff aus seiner Carboxylgruppe (COOH) und der andere verliert einen Wasserstoff aus seiner Aminogruppe (NH2). Diese Reaktion erzeugt ein Molekül Wasser (H2O) und zwei Aminosäuren, die durch eine Peptidbindung (-CO-NH-) verbunden sind.
Aminosäuren, die in Peptide eingebaut wurden, werden als bezeichnet Aminosäurereste . Alle Peptide außer cyclischen Peptiden haben eine N-Terminal (Amingruppe) und C-Terminal (Carboxylgruppen-) Rest am Ende des Peptids. Die Information, die definiert, welche Aminosäuren das Peptid gebildet haben und in welcher Reihenfolge sie durch die Peptidbindung verbunden sind, wird als bezeichnet Aminosäuresequenz . Jedes Peptid oder Protein hat seine eigene und einzigartige Sequenz, und mehr als 100.000 verschiedene Aminosäuresequenzen verschiedener Peptide und Proteine sind derzeit bereits bekannt und aufgezeichnet.
Proteinogene Aminosäuren
Natürliche Aminosäuren, die sich zu Peptid- und Proteinketten verbinden, werden genannt proteinogene Aminosäuren (oder auch als „Standard“ -Aminosäuren markiert). Etwa 500 natürlich vorkommende Aminosäuren sind bekannt, aber nur 22 von ihnen sind „proteinogen“. Von diesen 22 Proteinaminosäuren werden 20 durch den universellen genetischen Code kodiert; und es gibt eine große Anzahl ihrer möglichen Kombinationen, die viele verschiedene Peptide und Proteine bilden können. 20 proteinogene Aminosäuren, die vom universellen genetischen Code kodiert werden:
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Der genetische Code ist ein Satz von Regeln, die von lebenden Zellen verwendet werden, um Informationen, die in genetischem Material (DNA- oder mRNA-Sequenzen von Nukleotidtripletts oder Codons) codiert sind, in Peptide und Proteine zu übersetzen. Im Übersetzung Messenger-RNA (mRNA) wird im Ribosomen-Decodierungszentrum decodiert, um eine spezifische Aminosäurekette oder ein Polypeptid zu erzeugen. Der genetische Code definiert, wie Codons angeben, welche Aminosäure als nächstes während der Peptid / Protein-Synthese hinzugefügt wird. Der genetische Code ist bei allen Organismen sehr ähnlich.
Hauptfunktionen von Peptiden und Proteinen
Die chemischen und physikalischen Eigenschaften eines Peptids hängen direkt von den Aminosäuren ab, aus denen es besteht, von der Reihenfolge, in der sie verknüpft sind, sowie von der spezifischen Form des Peptids oder möglichen posttranslationalen Modifikationen. Und so wie ihre Struktur und die daraus resultierenden Eigenschaften stark variieren können, können auch ihre Auswirkungen und Funktionen sehr unterschiedlich sein. Peptide werden in allen lebenden Organismen synthetisiert – in Menschen, Tieren, Pflanzen – und erfüllen viele wichtige Aufgaben und unersetzliche Funktionen. Das wichtigste Funktionen von Peptiden in lebenden Organismen umfassen:
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- Neuropeptide dienen Neuronen im Gehirn, um miteinander zu kommunizieren
- Neurotrope Peptide fördern das Wachstum, Überleben und die Differenzierung von sich entwickelnden und reifen Neuronen
- Peptidhormone wirken auf das endokrine System und übertragen Signale zwischen Zellen und Drüsen (als biologische Botenstoffe)
- Herz-Kreislauf-Peptide werden vom Herzen im Verhältnis zum kardialen transmuralen Druck ausgeschieden
- Opioidpeptide spielen eine Rolle bei Emotionen, Gefühlen, der Reaktion auf Stress oder Schmerzen, der Kontrolle der Nahrungsaufnahme usw.
- Antimikrobielle Peptide sind ein wichtiger Bestandteil der angeborenen Immunabwehr in vielen lebenden Organismen
- Entzündungshemmende Peptide haben entzündungshemmende Eigenschaften, in mehrzelligen Organismen bilden sie einen wichtigen Teil des Immunsystems
- Gastrointestinale Peptide steuern die Funktionen der Verdauungsorgane
- Peptide dienen als strukturelle Komponenten – sie sind die Bausteine von Proteinen
- Peptide als Enzyme und biologische Katalysatoren beschleunigen Stoffwechselreaktionen
- Hautpeptide werden in der Hautpflege eingesetzt
- Giftpeptide kommen in Tiergiften vor
- Pflanzenpeptide regulieren das Wachstum, die Entwicklung und die Vermehrung von Pflanzen
Peptide binden an Zelloberflächenrezeptoren
Peptide vermitteln als potente Signalmoleküle in erster Linie ihre biologischen Wirkungen in zahlreichen physiologischen Prozessen, indem sie selektiv an ihre spezifischen (Ziel-) Zelloberflächenrezeptoren (wie G-Protein-gekoppelte Rezeptoren (GPCRs), enzymgebundene Rezeptoren, Integrine oder Ionenkanäle binden ). Zelloberflächenrezeptoren (Membranrezeptoren, Transmembranrezeptoren) sind Rezeptoren, die in die Plasmamembran von Zellen eingebettet sind. Sie sind spezialisierte integrale Membranproteine, die die Kommunikation zwischen der Zelle und dem extrazellulären Raum ermöglichen.
Peptide (als extrazelluläre Moleküle) durch Bindung an ihre jeweiligen Zelloberflächenrezeptoren Aktivieren Sie diese Rezeptoren. Dies löst die Zellensignalisierung aus, den Prozess der Signalübertragung. Die Signalübertragung (auch als Zellsignalisierung bekannt) ist der Prozess, bei dem chemische oder physikalische Signale von außerhalb einer Zelle als eine Reihe molekularer Ereignisse in ihr Inneres übertragen werden, die letztendlich zu einer zellulären Reaktion führen. Eine der Hauptfunktionen der Zellsignalisierung ist die Aufrechterhaltung eines normalen physiologischen Gleichgewichts im Körper. Die extrazellulären Moleküle, die Zelloberflächenrezeptoren binden und aktivieren, umfassen verschiedene Peptide, Proteine, Hormone Neurotransmitter, Zytokine, Wachstumsfaktoren, Zelladhäsionsmoleküle oder Nährstoffe; die mit Zelloberflächenrezeptoren reagieren, um Veränderungen im Metabolismus und in der Aktivität einer Zelle zu induzieren.
Kategorien, Klassen und Arten von Peptiden
Peptide können nach vielen Faktoren oder ihren Eigenschaften (wie der chemischen Struktur, ihrer Funktion, ihrem Wirkort, ihrem Ursprung usw.) in viele Kategorien und Gruppen sortiert, klassifiziert oder kategorisiert werden. Die Arten von Peptiden kann sich häufig überlappen, was bedeutet, dass ein bestimmtes Peptid in mehrere Kategorien fallen oder gleichzeitig zu mehreren Arten von Peptiden gehören kann. Oft werden Peptide nach folgenden Faktoren und Eigenschaften kategorisiert:
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- Nach Aminosäurekettenlänge; Beispiele: Tetrapeptid ist ein Peptid, das aus 4 Aminosäureresten besteht; ein Hexa-Peptid ist ein Peptid, das aus 6 Aminosäureresten besteht; ein Oligopeptid ist ein Peptid, das aus 2 bis 20 Aminosäureresten besteht; Ein Polypeptid ist ein einfaches lineares Peptid, das aus 21 bis 50 Aminosäureresten besteht.
- Nach Struktur; Beispiele: Lineare Peptide sind Peptide, die eine Struktur mit einer einzelnen linearen Sequenz von Peptidbindungen aufweisen;
cyclische Peptide sind Peptide mit einer Struktur mit einer zirkulären Sequenz von Peptidbindungen; Peptide mit Sekundär- und Tertiärstrukturen (mit dreidimensionalen Anordnungen, bei denen Peptidketten im Raum gefaltet sind). - Nach Funktion; Beispiele: Peptidhormone und endokrine Peptide, Neuropeptide, neurotrope Peptide, kardiovaskuläre Peptide, gastrointestinale Peptide, Opioidpeptide, Lipopeptide, antimikrobielle Peptide, entzündungshemmende Peptide.
- Nach Quelle, Herkunft oder Vorkommen; Beispiele: Natürlich vorkommende Peptide in menschlichen, tierischen oder pflanzlichen Organismen, synthetisch entworfene und hergestellte Peptide in Laboratorien, ribosomale Peptide (zusammengesetzt aus Ribosomen), nichtribosomale Peptide (zusammengesetzt aus Enzymen), Hautpeptide (verwendet in der Hautpflege).
Wachstumshormon freisetzende Peptide
Eines der wichtigsten Peptide für die Forschung sind GHR-Peptide, da sie möglicherweise in Zukunft klinisch eingesetzt werden. Wachstumshormon freisetzende Peptide (GHRPs) bilden eine heterogene Gruppe kleiner synthetischer Peptide, deren Hauptfunktion darin besteht, die Sekretion von Wachstumshormonen (GH) durch somatotrope Hypophysenzellen zu stimulieren. Diese Peptide lösen die Stimulation des Wachstumshormons aus und stimulieren sie, indem sie die Wirkung des natürlichen Peptidhormons Ghrelin nachahmen. Ghrelin ist das endogene Hormon mit 28 Aminosäuren und GH-freisetzender Wirkung, das von Magenzellen mit orexigenen, kardioprotektiven und zytoprotektiven Fähigkeiten für eine Vielzahl von Zellpopulationen ausgeschieden wird. GH-freisetzende Peptide haben tatsächlich keine Sequenzähnlichkeit zu Ghrelin, ahmen jedoch Ghrelin nach, indem sie als Agonisten am Ghrelin / Wachstumshormon-Sekretagog-Rezeptor (GHSR) wirken. Wachstumshormon freisetzende Peptide binden an zwei verschiedene Rezeptoren – GHS-R1a und CD36, über die sie redundant oder unabhängig relevante biologische Wirkungen ausüben. Die Bindung von Wachstumshormon freisetzenden Peptiden und Ghrelin-Mimetika an den Rezeptor GHS-R1a (Wachstumshormon-Sekretagog-Rezeptor-Transkript 1a) in Hypophysenzellen stimuliert die Sekretion von Wachstumshormon durch die Hypophyse. Wachstumshormon freisetzende Peptide beeinflussen die GHRH-Stimulation (Wachstumshormon freisetzendes Hormon) und die Somatostatin-Hemmung (Wachstumshormon hemmendes Hormon) über mehrere Wege. Insbesondere Mitglieder der GHRP-Sekretagogenfamilie stimulieren die Hypophysen-Wachstumshormonproduktion direkt um das 2- bis 3-fache, wirken dem Zentralnervensystem und der Hypophysenhemmung durch Somatostatin entgegen, lösen eine bogenförmige Kernfreisetzung von GHRH in das Pfortaderblut aus, synergisieren mit GHRH und induzieren die Hypophysen-GH-Genexpression. Der Rezeptor CD36 (Differenzierungscluster 36) aktiviert Prosurvival-Pfade wie PI-3K / AKT1 und reduziert so den Zelltod.
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Zusätzlich zu diesen Grundmerkmalen haben wissenschaftliche Forschungen und klinische Studien auch andere pharmakologische Wirkungen dieser Peptide gefunden, die bei der Behandlung vieler Krankheiten und Erkrankungen nützlich sein könnten: Wachstumshormon freisetzende Peptide verringern das Überlaufen reaktiver Sauerstoffspezies (ROS), Verbessern Sie die antioxidative Abwehr und reduzieren Sie Entzündungen. Diese zytoprotektiven Fähigkeiten wurden in Herz-, Nerven-, Magen-Darm- und Leberzellen nachgewiesen, die ein umfassendes Spektrum des Schutzes von Parenchymorganen darstellen. Antifibrotische Wirkungen wurden einigen GHRPs zugeschrieben, indem sie fibrogenen Zytokinen entgegenwirken. Wachstumshormon freisetzende Peptide haben auch eine starke myotrope Wirkung gezeigt, indem sie Anabolien fördern und Katabolien hemmen. Es wurde gezeigt, dass das Myokard funktionelle GHRP-Rezeptoren exprimiert, die im Vergleich zu den Hypophysenrezeptoren unterschiedliche Bindungseigenschaften zu haben scheinen. Eine erhöhte CD36-Expression erklärt wahrscheinlich auch die kardioprotektiven Wirkungen von Wachstumshormon freisetzenden Peptiden. GHRPs-vermittelte kardiotrope und zytoprotektive Wirkungen sind denen überlegen, die durch die exogene Verabreichung von GH gezeigt werden, und werden vom GH-freisetzenden Hormon (GHRH) nicht geteilt, und vor allem üben Wachstumshormon freisetzende Peptide ihre pharmakologischen Wirkungen über GH-unabhängige Wege aus. Wachstumshormon freisetzende Peptide weisen in präklinischen und klinischen Umgebungen ein breites Sicherheitsprofil auf. Zunehmende Beweise seit den frühen 1980er Jahren haben die unerwarteten pharmakologischen kardioprotektiven und zytoprotektiven Eigenschaften von Wachstumshormon freisetzenden Peptiden gezeigt. Trotz intensiver pharmakologischer Grundlagenforschung sind Alternativen zur Verhinderung des Absterbens von Zellen und Gewebe vor tödlichen Beleidigungen eine leere Nische im klinischen Rüstzeug geblieben. Wachstumshormon freisetzende Peptide sind sehr hoffnungsvoll für mehrere pharmakologische Anwendungen, insbesondere als Kandidat zur Abschwächung der myokardialen Reperfusionsschädigung und für diese Familie der „Heilung“ Peptide warten auf weitere wissenschaftliche Forschung und ein Platz in einer klinischen Nische.