Meget gode priser
På alle vores produkter
Bedst mulig kvalitet
Regelmæssigt strengt testet
Hurtig pålidelig levering
Altid så hurtigt som muligt
Præcis i alt
Vi gør altid vores bedste ...
Fremhævede peptider og SARM'er
Peptider er kemiske kæder dannet ved sammenføjning af 2 til 50 aminosyremolekyler, idet de individuelle aminosyrerester i peptidkæden er forbundet til hinanden af en amidtype af kovalent kemisk binding kaldet ofte som peptidbindinger. Selvom selve ideen om at forbinde aminosyrer til en kæde er mere end 100 år gammel, tog det yderligere 50 år at finde en løsning på de resulterende problemer. Opdagelsen af peptidsyntese har ført til udviklingen af en mangfoldig og bred vifte af applikationer, hvor syntetiske peptider med succes anvendes i dag. I vores tilbud finder du det bedste peptider og proteiner af højest mulig kvalitet og maksimal renhed. Alt er strengt testet, fordi maksimal kvalitet og kundetilfredshed er vigtigst for os.
Peptidsyntese udføres oftest ved kondensering af carboxylgruppen i en indkommende aminosyre til N-terminalen i en voksende peptidkæde. Denne C-til-N-syntese er i kontrast til naturlig proteinbiosyntese, hvor N-terminalen af den indkommende aminosyre er bundet til C-terminalen i proteinkæden (N-til-C). Vi kender to hovedmetoder til peptidsyntese, som er fast eller flydende fase syntese. I den mest almindelige peptidsyntese af fast fase beskyttes C-terminalen ved binding til en fast harpiks, hvilket også forenkler separationen af peptidet fra reaktionsblandingen. Syntese af peptider i den flydende fase eller syntese i opløsning er langsommere og mere krævende, men har fordelene ved flere oprensninger og muligheden for konvergent syntese, hvor de syntetiserede peptider kan sammenføjes til dannelse af større.
Ud over konventionel basisk peptidsyntese, avanceret peptidmodifikation muligheder, strukturer og egenskaber er tilgængelige i dag, inklusive modifikationer, såsom phosphorylering, sulfonering, hydroxylering, palmitoylering, methylering, biotinylering, glycosylering, cyklisering eller binding til bærerproteiner og lignende. Disse modifikationer kan ændre eller forbedre egenskaberne af det resulterende peptid signifikant.
Begrebet fastfase peptidsyntese (SPPS) er at opretholde den kemi, der har vist sig at være vellykket i opløsning, men at tilføje et kovalent vedhæftningstrin, der forbinder den resulterende peptidkæde til en uopløselig polymer bærer (harpiks). Det forankrede peptid forlænges derefter med en række additionscyklusser. Essensen af fastfasemetoden er, at reaktionerne drives til slutningen ved hjælp af overskydende opløselige reagenser, som kan fjernes ved simpel filtrering og vask uden tab af håndtering. Efter afslutning af kædeforlængelse frigøres det rå peptid fra bæreren. Med peptidsyntese i fast fase (SPPS) er det muligt at syntetisere peptider op til 50 aminosyrer i længden. En stor fordel er også, at denne teknologi muliggør inkorporering af unaturlige aminosyrer i syntesen og skabelse af unikke peptider for at optimere de ønskede og unikke resulterende egenskaber.
populært ARBEJDSUDSTYR
Peptider
Peptider er kæder dannet ved at forbinde 2 til 50 aminosyremolekyler. De individuelle aminosyrer i peptidkæden er bundet til hinanden ved hjælp af såkaldte peptidbindinger. Aminosyrekæder, der består af mere end 50 sammenkædede aminosyremolekyler, kaldes allerede proteiner. Proteiner består af et eller flere polypeptider arrangeret på en biologisk funktionel måde. Imidlertid kan proteiner spaltes kort af enzymer (andre proteiner) peptidfragmenter . Begrebet polypeptid henviser til en længere, sammenhængende og uforgrenet peptidkæde, der ikke præcist specificerer antallet af aminosyrer, hvorfra den er fremstillet. I modsætning hertil betegner betegnelsen oligopeptid et kort peptid bestående af 2 til 20 aminosyrer.
 |
 |
Peptider falder ind under de brede kemiske klasser af biologiske oligomerer og polymerer sammen med nukleinsyrer, oligosaccharider, polysaccharider og andre. I naturen er peptidernes betydning uerstattelig, fordi de findes i alle levende organismer, hvor de spiller en nøglerolle i alle typer biologiske aktiviteter. Syntetisk designede peptider produceret af laboratorier er til gengæld ofte nyttige, for eksempel i peptidundersøgelser, i produktionen af antistoffer og peptidhormoner (eller analoger deraf) eller i designet af nye enzymer og farmaceutiske lægemidler. På grund af dets fremragende iboende egenskaber, attraktiv farmakologisk profil, specificitet og normalt lav toksicitet; hvad alt oversættes til fremragende sikkerhed, tolerabilitet og effektivitet, er peptider et glimrende udgangspunkt for udvikling af nye lægemidler.
Peptider og peptidbinding
Peptidbinding er en amidtype af kovalent kemisk binding, der forbinder to på hinanden følgende alfa-aminosyrer fra C1 (kulstof nummer et) af en alfa-aminosyre og N2 (nitrogen nummer to) af en anden aminosyre. Dannelsen af en peptidbinding er en type kondensationsreaktion, der forbruger energi (i levende organismer opnås denne energi fra ATP). 2 aminosyrer nærmer sig hinanden med den ikke-sidekædede (C1) carboxylsyredel af den ene nær den anden side af den ikke-sidekæde (N2) aminosyre. Den ene mister et hydrogen og ilt fra sin carboxylgruppe (COOH) og den anden mister et hydrogen fra sin aminogruppe (NH2). Denne reaktion producerer et molekyle vand (H2O) og to aminosyrer forbundet med en peptidbinding (-CO-NH-).
Aminosyrer, der er blevet inkorporeret i peptider, betegnes aminosyrerester . Alle peptider undtagen cykliske peptider har en N-terminal (amingruppe) og C-terminal (carboxylgruppe) rest i slutningen af peptidet. Oplysningerne, der definerer, hvilke aminosyrer der dannede peptidet, og i hvilken rækkefølge de er bundet af peptidbindingen kaldes aminosyresekvens . Hver peptid eller protein har sin egen og unikke sekvens, og mere end 100.000 forskellige aminosyresekvenser af forskellige peptider og proteiner er i øjeblikket allerede kendt og registreret.
Proteinogene aminosyrer
Naturlige aminosyrer, der kombineres i peptid- og proteinkæder, kaldes proteinogene aminosyrer (eller også markeret som “standard” aminosyrer). Omkring 500 naturligt forekommende aminosyrer er kendt, men kun 22 af dem er “proteinogene”. Af disse 22 proteinaminosyrer er 20 kodet af den universelle genetiske kode; og der er et stort antal af deres mulige kombinationer, som kan danne mange forskellige peptider og proteiner. 20 proteinogene aminosyrer, der kodes af den universelle genetiske kode:
|
|
|
|
Den genetiske kode er det sæt regler, der bruges af levende celler til at oversætte information kodet inden for genetisk materiale (DNA eller mRNA-sekvenser af nukleotidtripletter eller kodoner) til peptider og proteiner. I oversættelse , afkodes messenger-RNA (mRNA) i ribosom-dekodningscentret for at producere en specifik aminosyrekæde eller et polypeptid. Den genetiske kode definerer, hvordan kodoner angiver, hvilken aminosyre der skal tilføjes næste under peptid / proteinsyntese. Den genetiske kode er meget ens blandt alle organismer.
Hovedfunktioner af peptider og proteiner
De kemiske og fysiske egenskaber ved et peptid er direkte afhængige af de aminosyrer, der udgør dets struktur, sekvensen, hvori de er bundet, såvel som peptidets specifikke form eller mulige post-translationelle ændringer. Og ligesom deres struktur og resulterende egenskaber kan variere meget, kan deres virkninger og funktioner også være meget forskellige. Peptider syntetiseres i alle levende organismer – hos mennesker, dyr, planter og udfører mange vigtige opgaver og uerstattelige funktioner. Den vigtigste funktioner af peptider i levende organismer inkluderer:
-
- Neuropeptider tjener neuroner i hjernen til at kommunikere med hinanden
- Neurotrope peptider fremmer vækst, overlevelse og differentiering af udviklende og modne neuroner
- Peptidhormoner virker på det endokrine system og transmitterer signaler mellem celler og kirtler (som biologiske budbringere)
- Kardiovaskulære peptider udskilles af hjertet i forhold til hjertets transmurale tryk
- Opioide peptider spiller en rolle i følelser, følelser, respons på stress eller smerte, kontrol med madindtag osv.
- Antimikrobielle peptider er en vigtig del af medfødt immunforsvar i mange levende organismer
- Antiinflammatoriske peptider har antiinflammatoriske egenskaber, i flercellede organismer udgør de en vigtig del af immunsystemet
- Gastrointestinale peptider styrer funktionerne i fordøjelsesorganerne
- Peptider fungerer som strukturelle komponenter – de er byggestenene i proteiner
- Peptider, som enzymer og biologiske katalysatorer, fremskynder metaboliske reaktioner
- Hudpeptider bruges i hudpleje
- Giftpeptider findes i giftdyr
- Plantepeptider regulerer plantevækst, udvikling og reproduktion
Peptider binder til celleoverfladereceptorer
Peptider , som potente signalmolekyler, medierer primært deres biologiske virkninger i adskillige fysiologiske processer ved selektiv binding til deres specifikke (mål) celleoverfladereceptorer (såsom G-proteinkoblede receptorer (GPCR’er), enzymbundne receptorer, integriner eller ionkanaler ). Celleoverfladereceptorer (membranreceptorer, transmembranreceptorer) er receptorer, der er indlejret i plasmamembranen i celler. De er specialiserede integrerede membranproteiner, der tillader kommunikation mellem cellen og det ekstracellulære rum.
Peptider (som ekstracellulære molekyler) ved binding til deres respektive celleoverfladereceptorer aktiver disse receptorer. Dette udløser cellesignalering, processen med signaltransduktion. Signaltransduktion (også kendt som cellesignalering) er den proces, hvorved kemiske eller fysiske signaler fra ydersiden af en celle transmitteres til dens indre, som en række molekylære begivenheder, der i sidste ende fører til et cellulært respons. En af de vigtigste funktioner i cellesignalering er at opretholde normal fysiologisk balance i kroppen. De ekstracellulære molekyler, der binder og aktiverer celleoverfladereceptorer, inkluderer forskellige peptider, proteiner, hormoner , neurotransmittere, cytokiner, vækstfaktorer, celleadhæsionsmolekyler eller næringsstoffer; som reagerer med celleoverfladereceptorer for at inducere ændringer i en celles metabolisme og aktivitet.
Kategorier, klasser og typer af peptider
Peptider kan sorteres, klassificeres eller kategoriseres efter mange faktorer eller deres egenskaber (såsom kemisk struktur, deres funktion, virkningssted, oprindelse og mere) i mange kategorier og grupper. Men den typer peptider kan ofte overlappe hinanden, hvilket betyder, at et bestemt peptid kan falde i flere kategorier eller tilhøre flere typer peptider på samme tid. Ofte er peptider kategoriseret efter følgende faktorer og egenskaber:
-
- Efter aminosyrekædelængde; eksempler: Tetrapeptid er et peptid bestående af 4 aminosyrerester; et hexa-peptid er et peptid bestående af 6 aminosyrerester; et oligopeptid er et peptid bestående af 2 til 20 aminosyrerester; et polypeptid er et simpelt lineært peptid bestående af 21 til 50 aminosyrerester.
- Efter struktur; eksempler: Lineære peptider er peptider, der har en struktur med en enkelt lineær sekvens af peptidbindinger;
cykliske peptider er peptider med en struktur med en cirkulær sekvens af peptidbindinger; peptider med sekundære og tertiære strukturer (med tredimensionelle arrangementer, hvor peptidkæder foldes i rummet). - Efter funktion; eksempler: Peptidhormoner og endokrine peptider, neuropeptider, neurotrope peptider, kardiovaskulære peptider, gastrointestinale peptider, opioide peptider, lipopeptider, antimikrobielle peptider, antiinflammatoriske peptider.
- Efter kilde, oprindelse eller begivenhed eksempler: Naturligt forekommende peptider i mennesker, dyr eller planter, syntetisk designede og fremstillede peptider i laboratorier, ribosomale peptider (samlet af ribosomer), ikke-ribosomale peptider (samlet af enzymer), hudpeptider (anvendt i hudpleje).
Væksthormonfrigivende peptider
Et af de vigtigste peptider til forskning er GHR-peptider på grund af deres potentielle kliniske anvendelse i fremtiden. Væksthormonfrigivende peptider (GHRP’er) udgør en heterogen gruppe af små syntetiske peptider, hvis primære funktion er at stimulere væksthormon (GH) sekretion af Somatotrope hypofyseceller. Disse peptider udløser og stimulerer produktionen af væksthormon ved at efterligne virkningen af det naturlige peptidhormon Ghrelin. Ghrelin er det 28-aminosyreendogene hormon med GH-frigivende virkning udskilt af gastriske celler med orexigene, kardiobeskyttende og cytobeskyttende evner for et utal af cellepopulationer. GH-frigivende peptider har faktisk ikke sekvenslighed med Ghrelin, men efterligner imidlertid Ghrelin ved at fungere som agonister ved Ghrelin / væksthormon secretagogue-receptoren (GHSR). Væksthormonfrigivende peptider binder til to forskellige receptorer – GHS-R1a og CD36, hvorigennem de redundant eller uafhængigt udøver relevante biologiske effekter. Bindingen af væksthormonfrigivende peptider og Ghrelin-mimetika til receptor GHS-R1a (væksthormon-sekretagogreceptor-transkription 1a) i hypofyseceller stimulerer udskillelsen af væksthormon fra hypofysen. Væksthormonfrigivende peptider påvirker GHRH (væksthormonfrigivende hormon) stimulering og Somatostatin (væksthormonhæmmende hormon) hæmning via flere veje. Specifikt medlemmer af GHRP-sekretagefamilie stimulere hypofyse Væksthormonproduktion direkte med 2 til 3 gange, modsætte sig centralnervesystemet og hypofysehæmning af Somatostatin, fremkalde bueformet kerne frigivelse af GHRH i portalblod, synergisere med GHRH og inducere hypofyse GH genekspression. Receptor CD36 (Cluster of differentiering 36) aktiverer prosurvivalveje, såsom PI-3K / AKT1, hvilket reducerer cellulær død.
|
|
Ud over disse grundlæggende træk har videnskabelig forskning og kliniske forsøg også fundet andre farmakologiske virkninger af disse peptider, som kunne være nyttige til behandling af mange sygdomme og medicinske tilstande: Væksthormonfrigivende peptider reducerer ROS-udslip af reaktivt ilt (ROS), styrke antioxidantforsvaret og reducere betændelse. Disse cytobeskyttende evner er blevet afsløret i hjerte-, neuronale, gastrointestinale og leverceller, der repræsenterer et omfattende spektrum af beskyttelse af parenkymale organer. Antifibrotiske virkninger er tilskrevet nogle af GHRP’erne ved at modvirke fibrogene cytokiner. Væksthormonfrigivende peptider har også vist en potent myotrop virkning ved at fremme anabolia og hæmme katabolia. Myokardiet har vist sig at udtrykke funktionelle GHRP-receptorer, der synes at have tydelige bindingsegenskaber sammenlignet med hypofyse-receptorer. Øget CD36-ekspression antager sandsynligvis også de kardiobeskyttende virkninger af væksthormonfrigivende peptider. GHRPs-medieret kardiotropisk og cytobeskyttende virkning er bedre end dem, der er vist ved den eksogene administration af GH og deles ikke af GH-frigivende hormon (GHRH), og vigtigst af alt, væksthormonfrigivende peptider udøver deres farmakologiske handlinger via GH-uafhængige veje. Væksthormonfrigivende peptider udviser en bred sikkerhedsprofil i prækliniske og kliniske omgivelser. Monteringsbeviser siden begyndelsen af 1980’erne har vist de uventede farmakologiske kardiobeskyttende og cytobeskyttende egenskaber ved væksthormonfrigivende peptider. På trods af intens grundlæggende farmakologisk forskning er alternativer til at forhindre celle- og vævsdødsfald før dødelige fornærmelser imidlertid forblevet som en tom niche i det kliniske armamentarium. Væksthormonfrigivende peptider er meget håbefulde til flere farmakologiske anvendelser, især som en myokardie-reperfusionsbeskadigende kandidat og denne familie af “helbredende” peptider afventer yderligere videnskabelig forskning og et sted i en klinisk niche.